Anti-Präionprotein Polyklonale Antikörper für WB, ELISA - P04156

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisierung des Präionproteins

• Das Hauptpräionprotein wird durch das PRNP-Gen kodiert und ist auch bekannt als ASCR, PrP27-30, PrP33-35C, CD230 und p27-30.
• Seine physiologische Funktion ist noch nicht vollständig aufgeklärt; es kann zur neuronalen Entwicklung und synaptischen Plastizität beitragen und wird potenziell für die Erhaltung der Myelinscheide benötigt.
• PrP kann die Myelinhomöostase fördern, indem es als Agonist für den ADGRG6-Rezeptor wirkt.
• Es wird mit der zellulären Eisenaufnahme und der Eisenhomöostase in Verbindung gebracht.
• In-vitro-Studien zeigen, dass lösliche Oligomere von PrP toxisch für kultivierte Neuroblastomzellen sind und Apoptose induzieren können.
• Das Protein lokalisiert an der Zellmembran und dem Golgi-Apparat und wird durch einen GPI-Rest verankert.
• PrP ist ein Glykoprotein mit einer Disulfidbindung und bindet Kupfer- und Zinkionen; es kann diese Metalle für die askorbatvermittelte Degradation von Heparansulfatketten auf GPC1 bereitstellen.
• Posttranslationale Modifikationen und metallbindende Eigenschaften sind Schlüsselmerkmale dieses Präionproteins.

Experimentelle Anleitung und Technische Tipps

• Das Immunogen entspricht den Aminosäuren 23-230 des menschlichen Präionproteins (NP_001073592.1) und deckt die N-terminale Domäne ab. Dieser Antikörper kann sowohl volllängige als auch verkürzte Formen von PrP erkennen.
• Beim Western Blot beträgt das vorhergesagte Molekulargewicht etwa 28 kDa, aber Glykierung und GPI-Ankermodifikationen können dazu führen, dass Banden bei unterschiedlichen Größen erscheinen. Validieren Sie die beobachtete Bande anhand geeigneter Kontrollen.
• Für ELISA-Anwendungen können Sie diesen polyklonalen Antikörper als Capture- oder Nachweisreagenz verwenden, gepaart mit einem monoklonalen Antikörper, um die Spezifität zu verbessern.
• Da der Antikörper mit Maus-PrP kreuzreagiert, kann er in Mausmodellstudien zu Prionerkrankungen eingesetzt werden; bestätigen Sie jedoch die Kreuzreaktivität in Ihrem spezifischen System.
• Optimale Verdünnungen und Inkubationsbedingungen sollten empirisch für jede experimentelle Anordnung bestimmt werden.

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