Phospho-VASP-S157 Kaninchen-mAb für WB, ELISA - P50552

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisierung des Vasodilatator-stimulierten Phosphoproteins (VASP)

• VASP (Vasodilatator-stimuliertes Phosphoprotein) ist ein aktinassoziiertes Protein, das eine entscheidende Rolle bei der Zytoskelett-Umbildung und der Zellpolarität spielt und Prozesse wie Axonführung, Lamellipodien- und Filopodien-Dynamik, Plättchenaktivierung und Zellmigration beeinflusst.
• VASP fördert die Verlängerung von Aktinfilamenten, indem es die verjüngten Enden vor Kappungsproteinen schützt und den Transfer von Profilin-gebundenen Aktinmonomeren auf wachsende Filamentenden erleichtert, wodurch die Dynamik der Aktinpolymerisation verbessert wird.
• In Plättchen ist VASP ein Schlüsselregulator der Aktinorganisation und der Plättchenaggregation; es ist in Plättchen stark exprimiert und moduliert die für die Hämostase essentiellen zytoskeletalen Umgestaltungen.
• Subzellulär lokalisiert sich VASP an dynamischen Aktinstrukturen, einschließlich Fokaladhäsionen, Tight Junctions, Lamellipodien und Filopodienmembranen, was seine Rolle bei der Zelladhäsion und -motilität widerspiegelt.
• VASP ist ein Phosphoprotein, das mehreren Phosphorylierungsereignissen unterliegt; die Phosphorylierung an Ser157 (das von diesem Antikörper erkannte Epitop) ist eine gut charakterisierte Modifikation, die mit Veränderungen der Lokalisierung und Funktion von VASP verbunden ist.
• Das Protein enthält eine Ena/VASP-Homologie 1 (EVH1)-Domäne, eine prolinreiche Region und eine EVH2-Domäne, die die Tetramerisierung und Aktinbindung vermittelt, wodurch VASP als prozessive Aktinpolymerase wirken kann.
• Schlüsselwörter, die mit VASP verbunden sind, umfassen Aktinbindung, Zellverbindung, Zellprojektion, SH3-Bindung und Tight Junction und unterstreichen seine vielseitige Rolle in der Zytoskelett- und Zelladhäsionsbiologie.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Führen Sie beim Western Blot Phosphatase-Inhibitoren in den Lysepuffern ein, um das S157-Phosphorylierungssignal zu erhalten, da eine Dephosphorylierung kurz nach der Lyse auftreten kann.
• Validieren Sie die Antikörperspezifität, indem Sie die Signale in stimulierten gegenüber unstimulierten Zellen vergleichen oder Proben mit Lambda-Phosphatase behandeln, um die Phosphorylierungsabhängigkeit zu bestätigen.
• Für ELISA-Anwendungen: Beschichten Sie mit dem Phospho-Peptid-Immunogen und verifizieren Sie die dosisabhängige Bindung; erwägen Sie die Verwendung einer nicht-phosphorylierten Peptidkontrolle, um die Spezifität zu bewerten.
• Obwohl dieser Antikörper für menschliche Proben empfohlen wird, wurde eine Kreuzreaktivität mit Maus und Ratte berichtet; optimieren Sie die Detektionsbedingungen für jede Spezies aufgrund potenzieller Sequenzvariationen.

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