Phospho-PRKCQ-S676 Kaninchen pAb - Q04759

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: PRKCQ-Funktion und -Lokalisierung

• PRKCQ (Protein kinase C theta type), auch bekannt als nPKC-theta, ist eine kalziumunabhängige, phospholipid- und diacylglycerolabhängige Serin/Threonin-Proteinkinase, die durch das PRKCQ-Gen kodiert wird. Sie spielt nicht-redundante Rollen in der T-Zell-Rezeptor (TCR)-Signalübertragung, die für T-Zell-Aktivierung, -Proliferation, -Differenzierung und -Überleben entscheidend ist. Verwandte Referenzen: PMID:21964608
• In TCR-CD3/CD28-kostimulierten T-Zellen wird PRKCQ für die Aktivierung von NF-kappa-B und JUN benötigt, was zur IL2-Produktion führt, und beteiligt sich an der kalziumabhängigen NFATC1- und NFATC2-Transaktivierung. Verwandte Referenzen: PMID:21964608
• PRKCQ phosphoryliert CARD11 direkt an Serinresten, fördert die Assoziation von CARD11 mit Lipid Rafts und die Rekrutierung des BCL10-MALT1-Komplexes, um den kanonischen NF-kappa-B-Signalweg zu aktivieren. Es phosphoryliert auch STK39/SPAK, um die JUN-Aktivierung zu vermitteln. Verwandte Referenzen: PMID:21964608
• Über T-Zellen hinaus reguliert PRKCQ die Signaltransduktion in Thrombozyten stromabwärts von ITGA2B-, CD36/GP4-, F2R/PAR1- und F2RL3/PAR4-Rezeptoren und spielt eine positive Rolle in der 'Outside-in'-Signalgebung und der Granula-Sekretion. Es könnte auch die Insulin-Signalgebung durch Phosphorylierung von IRS1 hemmen. Darüber hinaus phosphoryliert PRKCQ MSN, PDPK1, CCDC88A/GIV und LRRK1 und beeinflusst so verschiedene zelluläre Prozesse. Verwandte Referenzen: PMID:23509302, PMID:36040231
• Die subzelluläre Lokalisierung ist überwiegend zytoplasmatisch, mit stimulusabhängiger Translokation zur Zellmembran, was zu seiner Rolle bei der Weiterleitung von Signalen von Zelloberflächenrezeptoren passt.
• Die Gewebeexpression ist ausgeprägt in Skelettmuskel, T-Zellen, megakaryoblastischen Zellen und Thrombozyten, was mit seinen Schlüsselfunktionen in Immunzellen und Muskel übereinstimmt.
• Dieser Antikörper wurde gegen ein Phospho-Peptid gerichtet, das der Umgebung von Serin 676 des humanen PRKCQ entspricht, und ermöglicht so den spezifischen Nachweis der phosphorylierten Form. Serin 676 ist eine kritische Phosphorylierungsstelle, die an der PRKCQ-Aktivierung und der nachgeschalteten Signalübertragung beteiligt ist.
• Posttranslationale Modifikationen von PRKCQ umfassen Phosphorylierung, Ubiquitinierung und Isopeptidbindungsbildung, wie durch die Schlüsselwörter Phosphoprotein, Isopeptidbindung und Ubl-Konjugation angezeigt. Das Protein weist auch Zinkfinger-Domänen, ATP-Bindung und Kinaseaktivität auf.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Für Western-Blot-Anwendungen sollten Phosphatase-Inhibitoren in den Lysepuffern enthalten sein, um den Phosphorylierungsstatus von PRKCQ an Ser-676 zu erhalten.
• Die phospho-spezifische Natur des Antikörpers erfordert eine sorgfältige Validierung; ziehen Sie eine Kontrolle mit nicht-phospho-Peptid-Blockierung oder Phosphatase-Behandlung in Betracht, um die Spezifität zu bestätigen.
• Beim ELISA kann die Beschichtung mit phosphorylierten gegenüber nicht-phosphorylierten Peptiden helfen, die Antikörperselektivität zu beurteilen.
• Als polyklonaler Kaninchen-Antikörper erfordert der Nachweis ein anti-Kaninchen-IgG-Sekundärkonjugat; optimieren Sie die Verdünnungen von Primär- und Sekundärantikörper empirisch für jeden Assay.
• Angesichts des Molekulargewichts von 82 kDa für PRKCQ wählen Sie geeignete Gelprozentanteile und Transferbedingungen, um eine effiziente Auflösung und Detektion zu gewährleisten.

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