Phospho-p38 MAPK-T180 Kaninchen pAb für WB, IHC-P, ELISA - Q16539

Kernprodukt-Spezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: p38 MAPK-Funktion und Lokalisierung

• MAPK14 kodiert die p38 alpha mitogen-aktivierte Proteinkinase, eine Serin/Threonin-Kinase, die für zelluläre Reaktionen auf Stress, pro-inflammatorische Zytokine und Mitogene essentiell ist.
• Es ist eines von vier p38 MAPK-Familienmitgliedern (alpha, beta, gamma, delta) und ist unter mehreren Aliasnamen bekannt, darunter CSBP, SAPK2A und MXI2.
• Nach Aktivierung durch duale Phosphorylierung an Thr-180 und Tyr-182 phosphoryliert p38 alpha eine breite Palette von Substraten, einschließlich der nachgeschalteten Kinasen MAPKAPK2/MK2, RPS6KA5/MSK1 und MKNK1/MNK1, und reguliert so die Genexpression, mRNA-Stabilität und Proteinsynthese. Verwandte Referenzen: PMID:9687510, PMID:9792677, PMID:11154262
• Im Zellkern phosphoryliert aktiviertes p38 MAPK direkt oder indirekt Transkriptionsfaktoren wie ATF1, ATF2, ELK1, p53/TP53 und MEF2C und moduliert so Sofort-Early-Genexpression und stressinduzierte Transkriptionsprogramme. Verwandte Referenzen: PMID:10330143, PMID:9430721, PMID:9858528
• p38 MAPK spielt auch eine zytoplasmatische Rolle bei der Regulierung des Proteinumsatzes, der Endozytose und der Autophagie; beispielsweise phosphoryliert es SIAH2 und moduliert den ATG9-Transport. Verwandte Referenzen: PMID:17003045, PMID:19893488
• Alternatives Spleißen führt zu den Isoformen MXI2 (aktiviert durch Mitogene/oxidativen Stress; schwache Kinaseaktivität gegenüber ELK1 und ATF2) und EXIP (pro-apoptotisch).
• Die subzelluläre Fraktionierung zeigt p38 MAPK sowohl im Zytoplasma als auch im Zellkern, was mit seinen dualen Signal- und Transkriptionsrollen übereinstimmt.
• p38 MAPK wird in den meisten Geweben exprimiert, mit den höchsten Konzentrationen im Gehirn, Herz, Plazenta, Pankreas und Skelettmuskel.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Da das Immunogen ein synthetisches phosphoryliertes Peptid um Thr-180 von humanem MAPK14 ist, wird erwartet, dass dieser Antikörper spezifisch die phosphorylierte, aktive Form von p38 MAPK erkennt. Für eine optimale Detektion sollten Proben unter Bedingungen aufbereitet werden, die die Proteinphosphorylierung erhalten (z.B. Verwendung von Phosphatase-Inhibitoren und Vermeidung langer Inkubationen bei Raumtemperatur).
• Für Western Blot (WB) sollte bei schwacher endogener p38-Phosphorylierung eine Anreicherungsmethode für niedrig abundante Proteine in Betracht gezogen werden; das vorhergesagte Molekulargewicht beträgt etwa 41 kDa.
• Bei der Immunhistochemie (IHC-P) sollten Antigen-Retrieval und Antikörperverdünnung empirisch bestimmt werden; ein phospho-spezifisches Signal kann durch Vorbehandlung von Gewebeschnitten mit Lambda-Phosphatase validiert werden.
• Für ELISA-Anwendungen, verwenden Sie nach Möglichkeit einen rekombinanten phosphorylierten p38-Standard und bestätigen Sie Linearität und Spezifität mit nicht-phosphorylierten Peptidkontrollen.
• Kreuzreaktivität wurde mit humanem, murinem und ratten Material beobachtet, eine Validierung in Ihrem spezifischen experimentellen System wird jedoch empfohlen.

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