Phospho-c-Abl-Y412 Kaninchen pAb - P00519

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von c-Abl

• c-Abl, codiert von ABL1, ist eine Nicht-Rezeptor-Tyrosinprotein-Kinase-Protoonkogen, auch bekannt als Abelson-Tyrosinprotein-Kinase 1, p150 und BCR-ABL (in leukämogenen Fussionen).
• Es koordiniert die Umgestaltung des Aktin-Zytoskeletts, Zellmotilität, Adhäsion und Endozytose durch Phosphorylierung von Effektoren wie WASF3, DBNL, CTTN und ENAH (PubMed:22810897). Verwandte Referenzen: PMID:22810897
• Als Reaktion auf oxidativen Stress translokiert ABL1 zu den Mitochondrien, phosphoryliert PRKD2 an Tyr‑717 und fördert mitochondriale Dysfunktion und Apoptose (PubMed:28428613). Verwandte Referenzen: PMID:28428613
• Kern-Abl1 beteiligt sich an der Erkennung und Reparatur von DNA-Schäden, interagiert mit Faktoren wie DDB1, RAD51 und WRN; es löst auch eine TP73-abhängige Apoptose aus, wenn der Schaden zu groß ist.
• Eine kritische regulatorische Autophosphorylierungsstelle ist Tyr‑412 (das Ziel dieses Antikörpers), die sich in der Aktivierungsschleife befindet und für die Kinaseaktivität essenziell ist.
• ABL1 wird breit exprimiert und lokalisiert sich im Zytoplasma, Zytoskelett, Zellkern und Mitochondrien, was seine vielfältigen Funktionen widerspiegelt.
• Es trägt zahlreiche posttranslationale Modifikationen (Phosphorylierung, Acetylierung, Myristoylierung, Ubiquitinierung) und interagiert mit SH2/SH3-Domänen enthaltenden Adaptorproteinen.
• Pathogene wie Helicobacter pylori (CagA) und Vaccinia-Viren nutzen die ABL1-Signalübertragung, um das Aktin-Zytoskelett des Wirts für die Infektion neu zu organisieren.

Experimentelle Anleitung und Technische Tipps

• Dieser Antikörper wurde gegen ein synthetisches Phosphopeptid hergestellt, das Tyr‑412 des humanen ABL1 entspricht; wir empfehlen die Spezifität durch den Vergleich von Signalen in unbehandelten vs. phosphatasebehandelten Lysaten zu validieren.
• Für IHC‑P ziehen Sie standardmäßige Antigen-Retrieval-Methoden in Betracht (z. B. Citratpuffer, pH 6,0) und testen Sie eine Reihe von Primärantikörper-Verdünnungen, um die Phospho-Signal-Erkennung zu optimieren.
• Im ELISA verwenden Sie phosphorylierte und nicht-phosphorylierte Peptidkontrollen, um die Phosphospezifität und Kreuzreaktivität zu bestätigen.
• Die berichtete Kreuzreaktivität mit Maus und Ratte deutet auf konservierte Epitopsequenzen hin; überprüfen Sie jedoch immer die Reaktivität in Ihrem spezifischen Modellsystem.

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