Nicht phosphoryliertes YAP1-S127-Kaninchen-pAb für WB, IHC-P, ELISA – P46937

Zentrale Produktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von YAP1

• Der transkriptionelle Koaktivator YAP1 (Yes-associated protein, YAP65) ist der zentrale nachgeschaltete Effektor der Hippo-Kinasekaskade (STK3/4–LATS1/2), die die Proliferation begrenzt und die Apoptose fördert, wodurch sie die Organ Größe kontrolliert und Tumoren unterdrückt. (PubMed:17974916, PubMed:18280240, PubMed:18579750) Zugehörige Referenzen: PMID:17974916 PMID:18280240 PMID:18579750
• Die durch LATS1/2 vermittelte Phosphorylierung an Ser127 führt zur zytoplasmatischen Retention und Inaktivierung; die nicht phosphorylierte Form transloziert in den Zellkern und fördert in einem Komplex mit TEAD-Transkriptionsfaktoren die Expression von Genen, die Zellwachstum, verankerungsunabhängiges Überleben und den epithelial-mesenchymalen Übergang (EMT) unterstützen. (PubMed:18158288, PubMed:26598551, PubMed:34404733) Zugehörige Referenzen: PMID:18158288 PMID:26598551 PMID:34404733
• Über den Hippo-Signalweg hinaus kontrolliert YAP1 das kortikale Aktomyosin und die 3D-Gewebearchitektur, indem es ARHGAP18 induziert und dadurch die Polymerisierung von F-Aktin unterdrückt. (PubMed:25778702) Zugehörige Referenzen: PMID:25778702
• YAP1 wirkt als transkriptioneller Korepressor für TEAD4 an den AURKA- und PLK1-Promotoren und hemmt dadurch die Ziliogenese. (PubMed:25849865) Zugehörige Referenzen: PMID:25849865
• Bei der Signalübertragung von Steroidrezeptoren wirkt YAP1 synergistisch mit WBP2, um die Aktivität des Progesteronrezeptors (PGR) zu verstärken, und kann das zytoplasmatische Fragment von ERBB4 (Isoform 3 CTF) transaktivieren. (PubMed:16772533) Zugehörige Referenzen: PMID:16772533
• YAP1 pendelt zwischen Zytoplasma, Zellkern, Tight Junctions und Plasmamembran; seine subzelluläre Lokalisation bestimmt seine onkogenen oder tumorsuppressiven Funktionen.
• Klinisch ist die YAP1-Expression in Untergruppen von Leber- und Prostatakrebserkrankungen erhöht; bei der Huntington-Krankheit akkumuliert eine Isoform ohne Transaktivierungsdomäne in striatalen Neuronen (auf Proteinebene).
• Zu den posttranslationalen Modifikationen zählen Phosphorylierung (mehrerer Reste), Ubiquitinierung und möglicherweise Acetylierung; YAP1 wird als Protoonkogen und Mitglied des Referenzproteoms klassifiziert.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen (Reste 50–150) umfasst die LATS1/2-Phosphorylierungsstelle (Ser127); daher erkennt der Antikörper spezifisch die nicht phosphorylierte, aktive Form. Die Zugabe von Phosphataseinhibitoren während der Lyse wird empfohlen, um das Signal zu erhalten.
• Beim Western Blot ist eine Hauptbande bei etwa 54 kDa zu erwarten. Durch alternatives Spleißen oder posttranslationale Modifikationen können zusätzliche Banden auftreten; validieren Sie dies mittels siRNA-Knockdown oder Peptidblockierung.
• Bei der Immunhistochemie (IHC-P) weist eine Färbung im Zellkern auf aktives YAP1 hin; eine zytoplasmatische oder membranständige Färbung sollte vorsichtig interpretiert werden. Berücksichtigen Sie die Bedingungen für die Antigenrückgewinnung und schließen Sie eine Kontrolle mit einem nicht phosphorylierten Blockierungspeptid ein.
• Verwenden Sie für den ELISA das immunisierende Peptid zur Bestätigung der Spezifität; die Kreuzreaktivität mit Maus und Ratte ermöglicht vergleichende Studien zwischen verschiedenen Spezies.

CamelBio: Ihre zentrale Beschaffungsplattform

CamelBio unterstützt diagnostische und Forschungseinrichtungen durch den integrierten Zugang zu IVD-Rohstoffen, einschließlich validierter Antikörperpaare und ergänzender Reagenzien in Großgebinden. Dieses nicht phosphorylierte YAP1-S127-Kaninchen-pAb ist auf Studien zum Hippo-Signalweg und zu Krebsbiomarkern zugeschnitten; ergänzende Reagenzien für die Assay-Entwicklung sind verfügbar. Unser Beschaffungsnetzwerk ermöglicht die Beschaffung von Antikörpern gegen seltene Zielmoleküle und die kundenspezifische Produktion, um die Lücke zwischen Konzept und klinischer Anwendung zu schließen.