[KO-validiert] Monoklonaler Anti-Hsp90α-Antikörper für WB, ELISA – P07900

Zentrale Produktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisierung von Hsp90α

• Hsp90α ist ein ATP-abhängiges molekulares Chaperon, das die Reifung und funktionelle Regulation von Client-Proteinen unterstützt, die an der Kontrolle des Zellzyklus und der Signaltransduktion beteiligt sind. Verwandte Referenzen: PMID:11274138, PMID:12526792, PMID:15577939
• Es wirkt über einen dynamischen Zyklus aus ATP-Bindung und -Hydrolyse und reguliert die Konformation von Client-Proteinen durch Interaktion mit Co-Chaperonen. Verwandte Referenzen: PMID:29127155, PMID:26991466, PMID:27295069
• Hsp90α vermittelt die Übertragung von Präproteinen an den mitochondrialen Importrezeptor TOMM70 und spielt eine entscheidende Rolle beim Import mitochondrialer Proteine. Verwandte Referenzen: PMID:12526792
• Das Protein moduliert die Transkription auf mehreren Ebenen: Es verändert die Stabilität von Transkriptionsfaktoren, beeinflusst epigenetische Modifikatoren wie HDACs und DNMTs und erleichtert die Entfernung von Histonen aus Genpromotoren. Verwandte Referenzen: PMID:25973397
• Hsp90α bindet bakterielles Lipopolysaccharid (LPS) und löst Entzündungsreaktionen aus, einschließlich der TNF-Sekretion aus Monozyten. Verwandte Referenzen: PMID:11276205
• Es bindet an der äußeren Mitochondrienmembran an TOMM70, IRF3 und TBK1 und fördert dadurch die antivirale Signalübertragung der angeborenen Immunität. Verwandte Referenzen: PMID:20628368, PMID:25609812
• Auf subzellulärer Ebene kommt Hsp90α im Zellkern, im Zytoplasma, im Melanosom, in der Zellmembran und im Mitochondrium vor, was seine vielfältigen funktionellen Rollen widerspiegelt.
• Zusätzliche Schlüsselwörter: Das Protein unterliegt Acetylierung, Phosphorylierung, S-Nitrosylierung und Ubiquitinkonjugation, die seine Aktivität und Interaktionen regulieren.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen (AS 433–732) umfasst eine konservierte Region, die wahrscheinlich zur Kreuzreaktivität mit Hsp90α von Maus und Ratte beiträgt. Für den speziesspezifischen Nachweis sollte dies durch einen Sequenzvergleich überprüft werden.
• Im Western Blot unter reduzierenden Bedingungen können Banden bei etwa 84 und 98 kDa sichtbar werden; die obere Bande kann auf posttranslationale Modifikationen zurückzuführen sein. Verwenden Sie geeignete Proteinmarker und bestätigen Sie die Identität mit KO-validierten Lysaten.
• Für ELISA sollte die Verwendung eines rekombinanten Hsp90α-Standards in Betracht gezogen und die Beschichtungs- und Nachweisbedingungen optimiert werden, um den LPS-bedingten Hintergrund zu minimieren.
• Die KO-Validierung gewährleistet die Spezifität; verwenden Sie stets Lysate von Wildtyp- und Knockout-Zellen als wichtige Kontrollen.

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