[KO Validiert] Anti-CSDE1 Kaninchen-Polyklonaler Antikörper für WB, ELISA für WB, ELISA - O75534

Kernproduktspezifikationen und -Parameter

Biologischer Hintergrund: CSDE1-Funktion und -Lokalisierung

• Das Cold-Shock-Domain-haltige Protein E1 (CSDE1), auch bekannt als UNR (N-ras-Upstream-Gen-Protein), ist ein RNA-bindendes Protein mit mehreren Cold-Shock-Domänen.
• CSDE1 spielt eine kritische Rolle beim translationsgekoppelten mRNA-Umsatz, insbesondere bei der zytoplasmatischen Deadenylierung und dem Abbau von mRNAs wie FOS über den Hauptkodierungsregion-Determinanten der Instabilität (mCRD). Verwandte Referenzen: PMID:11051545 PMID:15314026
• Es ist für die effiziente Bildung von Stressgranula erforderlich, zytoplasmatische Foki, die unter Stressbedingungen entstehen. Verwandte Referenzen: PMID:29395067
• CSDE1 lokalisiert im Zytoplasma und ist in Stressgranula und P-Bodies angereichert, was seiner Rolle bei der mRNA-Regulation entspricht.
• Das Protein unterliegt posttranslationalen Modifikationen, einschließlich Phosphorylierung und Acetylierung, und ist auch dafür bekannt, alternatives Spleißen zu durchlaufen.
• Während einer mikrobiellen Infektion ist CSDE1 für die interne Initiierung der Translation von humanem Rhinovirus-RNA erforderlich, was seine Rolle bei der viralen Replikation unterstreicht.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht einem Bereich innerhalb der C-terminalen Hälfte von CSDE1 (Aminosäuren 369-600), der Teile der RNA-bindenden Domänen enthält. Berücksichtigen Sie, dass dieser Bereich über Arten hinweg konserviert sein kann, was die beobachtete Kreuzreaktivität mit der Maus unterstützt.
• Für den Western Blot beachten Sie das vorhergesagte Molekulargewicht von ca. 89 kDa. Validieren Sie die Antikörperspezifität im relevanten Probensystem unter Verwendung geeigneter Kontrollen.
• Dieser polyklonale Antikörper ist für ELISA-Anwendungen geeignet; erwägen Sie die Optimierung der Beschichtungsbedingungen und Nachweisreagenzien für Ihr spezifisches Assay-Format.

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