[KD Validiert] Anti-PHF11 Kaninchen-Monoklonalantikörper für WB, ELISA - Q9UIL8

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: PHF11-Funktion und -Lokalisierung

• PHF11 (PHD-Finger-Protein 11) ist auch als BRCA1-C-Terminus-assoziiertes Protein (BCAP) und Nierenkarzinom-Antigen NY-REN-34 bekannt. Es enthält eine PHD-Typ-Zinkfingerdomäne, die für chromatinassoziierte Proteine charakteristisch ist.
• PHF11 fungiert als positiver Regulator der Genexpression von Zytokinen vom Th1-Typ und spielt eine Rolle bei adaptiven Immunantworten.
• Das Protein ist im Zellkern lokalisiert, was seiner Rolle bei der Transkriptionsregulation entspricht.
• PHF11 wird stark in Immunzellen exprimiert, einschließlich T-Zellen, B-Zellen, natürlichen Killerzellen und reifen dendritischen Zellen. Es zeigt eine höhere Expression in Th1-Zellen im Vergleich zu Th2-Zellen.
• Eine Expression auf niedrigem Niveau wird in verschiedenen normalen Geweben wie Lunge, Hoden, Dünndarm, Brust, Leber und Plazenta beobachtet.
• Das Protein unterliegt dem alternativen Spleißen, wodurch mehrere Isoformen entstehen. Es ist ein metallbindendes Protein, das Zinkionen über seinen PHD-Finger koordiniert.
• PHF11 ist als Transkriptionsregulator und -aktivator klassifiziert und an der Transkriptionsregulation beteiligt.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Der Antikörper wurde gegen ein rekombinantes Fragment erzeugt, das den Aminosäuren 40–321 von menschlichem PHF11 entspricht. Erwägen Sie die Verwendung dieser Immunogeninformation für das Design von Positivkontrollen oder Blockierungsexperimenten.
• Für Western Blotting beträgt das vorhergesagte Molekulargewicht von menschlichem PHF11 ca. 38 kDa (beobachtete Bande kann aufgrund posttranslationaler Modifikationen oder Isoformen variieren). Validieren Sie mit geeigneten Positivkontrollen aus relevanten Zelllinien oder Geweben.
• Dieser Antikörper wurde vom Hersteller als kreuzreaktiv mit murinem und Ratten-PHF11 gezeigt; Benutzer sollten jedoch die Reaktivität in ihrem spezifischen experimentellen System überprüfen.
• Die ELISA-Leistung erfordert möglicherweise eine Optimierung der Beschichtungs- und Detektionsbedingungen; fügen Sie eine Standardkurve und geeignete Pufferkontrollen ein.

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