HSPA14 Kaninchen-mAk für WB, IHC-P, IF/ICC, ELISA - Q0VDF9

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: HSPA14-Funktion und -Lokalisierung

• HSPA14 ist ein 55 kDa cytosolischer molekularer Chaperon (Heat Shock 70 kDa Protein 14), der als Komponente des ribosomenassoziierten Komplexes (RAC) fungiert.
• Es bindet an naszierende Polypeptidketten, die aus dem Ribosom austreten, und unterstützt deren Faltung sowie verhindert Aggregation.
• Zusammen mit seinem Co-Chaperon DNAJC2, das seine ATPase-Aktivität stimuliert, hält HSPA14 neu synthetisierte Proteine in einem faltungskompetenten Zustand.
• Das Protein enthält eine Nukleotid-bindende Domäne, die ATP hydrolysiert, um für die Substratbindung und -freisetzung erforderliche Konformationsänderungen zu驱动的.
• Lokalisiert im Zytoplasma und Cytosol ist HSPA14 Teil der zellulären Maschinerie zur Proteinkontrollqualität.
• Alternativnamen umfassen HSP70L1, HSP70-4 und HSP60, was seine Mitgliedschaft in der HSP70-Chaperon-Familie widerspiegelt.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Für Western Blot ist das vorhergesagte Band ~55 kDa; erwägen Sie die Verwendung einer Positivkontrolle wie HeLa- oder HEK293-Lysat.
• Bei IHC-P und IF/ICC validieren Sie in menschlichen Gewebeschnitten oder Zelllinien; beachten Sie, dass HSPA14 cytosolisch ist, sodass das Signal diffus im Zytoplasma sein sollte.
• ELISA kann zum Nachweis von rekombinantem oder endogenem HSPA14 in Lösung verwendet werden.
• Da das Immunogen ein Peptid aus der N-terminalen Region (aa 1‑100) ist, erkennt der Antikörper wahrscheinlich sowohl die Volllänge als auch N-terminale Fragmente; bestätigen Sie dies durch Peptidwettbewerb oder Knockdown.
• Kreuzreaktivität mit Maus deutet auf einen potenziellen Nutzen in Nagetiermodellen hin; validieren Sie im entsprechenden Mausgewebe oder der entsprechenden Zelllinie.

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