Asymmetrisches DiMethyl-Histon H3-R26 (Q16695 / P68431) Kaninchen-pAk für WB, IF/ICC, ELISA

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisierung von Histon H3

Histon H3 ist eine Kernkomponente des Nukleosoms, das die DNA wickelt und zu Chromatin verdichtet. Diese Struktur begrenzt die Zugänglichkeit der DNA für die zellulären Maschinerien, die DNA als Vorlage benötigen, und spielt damit eine zentrale Rolle bei der Transkriptionsregulation, DNA-Reparatur, DNA-Replikation und chromosomalen Stabilität. Die DNA-Zugänglichkeit wird über einen komplexen Satz posttranslationaler Modifikationen (PTMs) von Histonen, kollektiv als „Histon-Code“ bezeichnet, sowie durch Nukleosom-Remodelling reguliert.

Das kanonische Histon H3.1, das von mehreren Genen einschließlich H3C1, H3C2, H3C3 usw. kodiert wird, ist weit verbreitet exprimiert. Im Gegensatz dazu wird Histon H3.1t (auch bekannt als H3-4 oder HIST3H3) spezifisch in testikulären Zellen exprimiert.

Auf subzellulärer Ebene lokalisiert sich Histon H3 primär im Kern und an den Chromosomen.

Histon H3 unterliegt umfangreichen und vielfältigen PTMs, einschließlich Acetylierung, Methylierung, Phosphorylierung, Citrullinierung und anderen. Argininreste können durch Protein-Arginin-Methyltransferasen (PRMTs) wie PRMT6 und CARM1 zu asymmetrischem Dimethylarginin (ADMA) methyliert werden, die auf spezifische Reste (z. B. R3, R18) wirken und die Chromatinstruktur und Genexpression modulieren. Dieser Antikörper ist darauf ausgelegt, spezifisch die asymmetrische Dimethylierung an Arginin 26 (R26) von Histon H3 zu erkennen.

Verwandte Referenzen: PMID:17898714, PMID:18077460, PMID:15345777, PMID:15471871

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen ist ein synthetisches Peptid, das asymmetrisch dimethyliertes R26 enthält und darauf ausgelegt ist, eine hohe Spezifität für diese Modifikation zu verleihen. Forscher sollten in Betracht ziehen, die Spezifität durch Peptid-Wettbewerbsassays zu verifizieren und die Signale mit unmodifizierten oder anders modifizierten Peptiden zu vergleichen.
• Für Western Blotting wird ein spezifisches Band bei ca. 15 kDa erwartet. Histon-reiche Extrakte oder saure extrahierte Proteine können die Detektion verbessern. Positivkontrollen aus Zellen, die mit Histon-Deacetylase-Inhibitoren (z. B. Natriumbutyrat) behandelt wurden, können helfen, die Reaktivität zu bestätigen.
• Bei der Immunfluoreszenz/Immunzytochemie (IF/ICC) sollten optimale Permeabilisierungs- und Fixierungsbedingungen ermittelt werden. Aufgrund der prognostizierten weiten Kreuzreaktivität wird eine Validierung in der spezifischen Art und dem Gewebe von Interesse empfohlen.
• Für ELISA-Anwendungen verwenden Sie das immunisierende Peptid als Positivkontrolle und ein nicht modifiziertes Peptid als Negativkontrolle, um die modifikationsspezifische Bindung zu bestätigen.
• Wie bei allen Antikörpern, die spezifisch für posttranslationale Modifikationen sind, sollten die Chargenkonsistenz und die Reaktionsbedingungen im Kontext des spezifischen experimentellen Systems überwacht werden.

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