Anti-Villin monoklonaler Antikörper für WB, IHC-P, ELISA – P09327

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisierung von Villin

• Villin-1 (VIL1) ist ein epithelzellspezifisches Aktin-modifizierendes Protein, das die Reorganisation von Mikrovilli-Aktinfilamenten reguliert; alternatives Spleißen erzeugt mehrere Isoformen.
• Es bündelt, kappt, schneidet und nukleiert Aktinfilamente und spielt eine zentrale Rolle bei der Dynamik des Aktin-Zytoskeletts in den Bürstensaum-Mikrovilli.
• Die Aktivität wird streng durch Ca²⁺ und Phosphoinositide reguliert: PIP₂ hemmt das Kappen und Schneiden, verstärkt aber das Bündeln, während die LPA-Bindung die SRC-vermittelte Phosphorylierung fördert und alle Aktin-modifizierenden Funktionen hemmt.
• Subzellulär lokalisiert sich Villin im Zytoplasma, am Zytoskelett und an aktinreichen Zellfortsätzen einschließlich Mikrovilli, Filopodienspitzen, Lamellipodien und Zellrandfalten.
• Die Gewebeexpression ist stark auf Epithelzellen beschränkt; es ist ein Hauptbestandteil der Mikrovilli im Darmeptithel, in den proximalen Nierentubuluszellen und in den Gallengangsmikrovilli von Hepatozyten.
• Über die zytoskelettale Umgestaltung hinaus reguliert Villin Zellmorphologie, Invasion, Migration und Apoptose; es schützt vor DSS-induzierter Epithelapoptose durch Erhaltung der mitochondrialen Integrität.
• Bei einer Infektion mit Shigella flexneri erleichtert die Aktin-schneidende Aktivität von Villin die bakterielle Ausbreitung durch Verstärkung der Aktin-basierten Motilität.
• Zusätzliche Schlüsselwörter umfassen Aktinkappe, Aktin-bindend, Apoptose, Calcium, Zellfortsatz, Phosphoprotein und Repeat-Domänen, was seine multifunktionale Natur widerspiegelt.

Experimentelle Anleitung und Technische Tipps

• Für Western Blot ist eine einzelne Bande bei etwa 93 kDa in Epithellysaten zu erwarten; verwenden Sie als Positivkontrolle vorzugsweise Darm- oder Nierengewebeextrakte.
• Bei der Immunhistochemie (Paraffin) überprüfen Sie die Färbespezifität in humanen, Maus- oder Rattendarmschnitten, da Villin in Bürstensäumen hoch exprimiert ist.
• Das Immunogen umfasst fast das vollständige Villin (Aa 1–827), was die Erkennung mehrerer Epitope vermuten lässt; validieren Sie die Detektion in Ihrem spezifischen Probensystem, wenn Sie mit Spleißvarianten oder Fragmenten arbeiten.
• Für ELISA kann rekombinantes Villin-Protein als Beschichtungsantigen dienen; zur Optimierung des Signal-Rausch-Verhältnisses wird eine Titrierung des Antikörpers empfohlen.
• Die Kreuzreaktivität mit Maus und Ratte macht diesen Antikörper geeignet für Studien an Nagetiermodellen; bestätigen Sie jedoch die Leistung unter Ihren experimentellen Bedingungen.

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