Anti-TRIP12-Polyklonaler Antikörper für WB, IHC-P, ELISA - Q14669

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: TRIP12-Funktion und -Lokalisierung

• Die E3-Ubiquitin-Protein-Ligase TRIP12 katalysiert die Ubiquitinierung von Substraten und spielt eine zentrale Rolle im Ubiquitin-Fusion-Degradationsweg (UFD), indem sie die N-terminale Ubiquitinierung vermittelt, unabhängig von der Verfügbarkeit von Lysinresten. Verwandte Referenzen: PMID:19028681

• TRIP12 wirkt als ein Schlüsselunterdrücker der RNF168-abhängigen Ubiquitin-Signalisierung an DNA-Schadensstellen und verhindert eine übermäßige Ausbreitung von 'Lys-63'-verknüpften ubiquitinierten Histonen H2A und H2AX, wodurch die Chromatinintegrität geschützt wird. Verwandte Referenzen: PMID:22884692 PMID:40419785

• Unter normalen Bedingungen vermittelt TRIP12 die Ubiquitinierung und den Abbau des lysinarmen Tumorsuppressors p19ARF/ARF (CDKN2A-Isoform) und trägt zur Regulation von p53/TP53 bei; in Krebszellen verhindert eine kompartimentierte Trennung diesen Abbau. Verwandte Referenzen: PMID:20208519

• Zusätzliche Substrate umfassen NAE1 und SMARCE1, deren Ubiquitinierung durch TRIP12 sie für den proteasomalen Abbau (Turnover) vorsieht. Verwandte Referenzen: PMID:18627766

• Interaktionspartner wie MYC, TRADD und SMARCC1 können die Bindung von TRIP12 an Zielproteine stören und bieten eine zusätzliche Ebene der regulatorischen Kontrolle über den Substratabbau. Verwandte Referenzen: PMID:20829358

• TRIP12 ubiquitiniert auch ASXL1 nach der Bindung an N6-Methyladenosin-methylierte DNA, was zum Abbau von ASXL1 und der anschließenden Inaktivierung des PR-DUB-Komplexes führt. Verwandte Referenzen: PMID:30982727

• TRIP12 ist vorwiegend im Nukleoplasma lokalisiert, wo es seine nuklearen Funktionen in der DNA-Reparatur und der Proteinkontrolle ausübt.

• Das Protein unterliegt posttranslationalen Modifikationen, einschließlich Acetylierung und Phosphorylierung, und gehört zur Familie der HECT-Typ-E3-Ubiquitin-Transferasen; Mutationen in TRIP12 sind mit Autismus-Spektrum-Störungen und geistiger Behinderung verbunden.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht der N-terminalen Region (aa 1-240) von humanem TRIP12, wodurch der Antikörper potenziell für die Erkennung sowohl des Volllängenproteins als auch von N-terminalen Isoformen geeignet ist.
• Für den Western Blot wird ein vorherrschendes Band bei ca. 220 kDa erwartet; aufgrund des hohen Molekulargewichts sollten Gradientengele und verlängerte Transferzeiten in Betracht gezogen werden.
• In der Immunhistochemie (Paraffin-eingebettete Schnitte) sollten die Antigen-Retrieval-Bedingungen und die Verdünnung des Primärantikörpers empirisch optimiert werden; geeignete Kontrollen sind unerlässlich, um die Kernfärbung zu bestätigen.
• ELISA-Anwendungen können von einer sorgfältigen Titration sowohl der Capture- als auch der Detektionsantikörper profitieren.

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