Anti-TRIM32 Kaninchen-Polyklonaler Antikörper für WB, ELISA - Q13049

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: TRIM32-Funktion und -Lokalisierung

• TRIM32 (Tripartite motif-containing protein 32) ist eine 72 kDa E3-Ubiquitin-Protein-Ligase, die durch das TRIM32-Gen kodiert wird, auch bekannt als HT2A, BBS11, TATIP, LGMD2H und LGMDR8. Es gehört zur TRIM-Familie, die durch einen RING-Finger, eine B-Box und Coiled-Coil-Domänen charakterisiert ist.
• Als E3-Ubiquitin-Ligase vermittelt TRIM32 sowohl 'Lys-48'- als auch 'Lys-63'-verknüpfte Polyubiquitinierung verschiedener Substrate. Beispielsweise fördert es die 'Lys-63'-verknüpfte Ubiquitinierung von STING1, erleichtert die STING1-TBK1-Interaktion und die nachgelagerte IFN-β-Induktion. Verwandte Referenzen: PMID:22745133
• TRIM32 reguliert die Autophagie positiv durch mehrere Mechanismen: Es bildet nicht verankerte 'Lys-63'-verknüpfte Polyubiquitinketten, die ULK1 im Komplex mit AMBRA1 aktivieren, und unter metabolischem Stress ubiquitiniert CHK2-phosphoryliertes TRIM32 ATG7 an 'Lys-45', um die Autophagie einzuleiten. Verwandte Referenzen: PMID:31123703, PMID:37943659
• In der angeborenen Immunität zeigt TRIM32 sowohl positive als auch negative regulatorische Funktionen. Es löst den autophagischen Abbau von TICAM1 (TRIF) aus, um TLR3/4-vermittelte Entzündungsreaktionen abzuschwächen, während es bei bakteriellen Infektionen die autophagvermittelte Clearance von Mycobacterium tuberculosis in Makrophagen fördert. Verwandte Referenzen: PMID:28898289, PMID:37543647
• TRIM32 lokalisiert im Zytoplasma, in den Mitochondrien und im endoplasmatischen Retikulum und wird in Milz, Thymus, Prostata, Hoden, Eierstock, Darm, Kolon und Skelettmuskel exprimiert, was mit seinen Rollen in der Immun- und Muskelfunktion übereinstimmt.
• Mutationen in TRIM32 sind mit menschlichen Krankheiten assoziiert, einschließlich Bardet-Biedl-Syndrom (BBS11), Gliedergürtel-Muskeldystrophie Typ 2H (LGMD2H/LGMDR8) und geistiger Behinderung, was seine Bedeutung für Entwicklung und Gewebehomöostase unterstreicht.
• Das Protein unterliegt posttranslationalen Modifikationen wie Acetylierung und Phosphorylierung; die CHK2-vermittelte Phosphorylierung an Serinresten unter metabolischem Stress ist entscheidend für seine Autophagiefunktion. Verwandte Referenzen: PMID:37943659
• TRIM32 wurde ursprünglich als Tat-interagierendes Protein identifiziert und könnte die biologische Aktivität von HIV-1 Tat in vivo vermitteln, wobei es auch mit HIV-2- und EIAV-Tat-Proteinen interagiert. Verwandte Referenzen: PMID:7778269

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht den N-terminalen 1-280 Aminosäuren von humanem TRIM32, welche die RING- und B-Box-Domänen umfassen. Dieser Bereich ist relativ konserviert; daher wird erwartet, dass der Antikörper mit Maus- und Ratten-TRIM32 kreuzreagiert, wie angegeben. Für Western Blotting wird ein Hauptband bei ca. 72 kDa in Lysaten aus humanen, murinen oder rattengewebigen Proben wie Skelettmuskel, Gehirn oder Milz erwartet. Ziehen Sie die Verwendung geeigneter positiver und negativer Kontrollen in Betracht, um die Spezifität zu validieren.
• Für ELISA-Anwendungen kann die polyklonale Natur dieses Antikörpers eine erhöhte Empfindlichkeit für den Nachweis oder die Detektion bieten. Wir empfehlen jedoch, die Beschichtungs- und Detektionsbedingungen in Ihrem spezifischen Assay-Format zu optimieren und die Leistung mit rekombinantem Protein oder bekannten positiven Proben zu validieren.
• Angesichts der Beteiligung von TRIM32 an Autophagie und Immunsignalisierung kann die Behandlung von Zellen mit spezifischen Stimuli (z. B. metabolischer Stress, virale Infektion) die Expressionsniveaus oder posttranslationalen Modifikationen verändern, was sich auf den Nachweis auswirken könnte. Berücksichtigen Sie diese Variablen bei der Planung Ihrer Experimente.

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