Anti-Transferrin-Polyklonaler Antikörper für WB, IF, ELISA - P02787

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: Transferrin-Funktion und -Lokalisierung

• Transferrin, auch bekannt als Serotransferrin, Beta-1-Metall-bindendes Globulin oder Siderophilin, ist ein 77 kDa Glykoprotein, das beim Menschen durch das TF-Gen kodiert wird.
• Es fungiert als primäres Eisentransportprotein, das in der Lage ist, zwei Fe³⁺-Ionen in Verbindung mit einem Anion, typischerweise Bicarbonat, zu binden, und erleichtert die Lieferung von Eisen von Aufnahme- und Häm-Abbaustellen zu Speicher- und Verwertungsorten.
• Serum-Transferrin kann auch die Zellproliferation stimulieren.
• Bei mikrobiellen Infektionen wirkt Transferrin als Eisenquelle für Pathogene wie Neisseria-Arten und Trypanosoma brucei, die das Protein über spezifische Rezeptoren einfangen, um Eisen zu extrahieren.
• Transferrin wird sezerniert und vorwiegend von der Leber exprimiert, wo es im Plasma zirkuliert.
• Posttranslationale Modifikationen umfassen Glykosylierung, Phosphorylierung, Methylierung und Disulfidbrückenbildung, die für seine Struktur und Funktion entscheidend sind.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht einem großen C-terminalen Bereich (Aminosäuren 355-698), daher kann dieser polyklonale Antikörper mehrere Epitope erkennen und eine robuste Detektion über verschiedene Anwendungen hinweg bieten.
• Für Western Blot beträgt das vorhergesagte Molekulargewicht 77 kDa; aufgrund der Glykosylierung kann die beobachtete Bande jedoch höher wandern (z. B. 80–90 kDa). Validieren Sie dies im entsprechenden Probenmaterial.
• Erwägen Sie die Verwendung von leberstammenden Zelllinien (z. B. HepG2) oder Lebergewebeschnitten als positive Kontrolle für Immunfluoreszenz-Anwendungen.
• Die Antikörperspezifität kann durch Blockierung mit dem rekombinanten Immunogen oder die Verwendung von transferrinarmen Proben bestätigt werden.

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