Anti-SHOC2 Kaninchen-Polyklonaler Antikörper für WB, IF/ICC, ELISA - Q9UQ13

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: SHOC2-Funktion und Lokalisation

• SHOC2 (auch bekannt als Leucin-reiches Repeat-Protein SHOC-2, Protein soc-2 Homolog, Protein sur-8 Homolog) fungiert als zentrales Gerüstprotein im SHOC2-MRAS-PP1c (SMP)-Holophosphatase-Komplex, der für die MAPK-Signalweg-Aktivierung essentiell ist. Verwandte Referenzen:
  PMID:10783161, PMID:16630891, PMID:25137548

• Der SMP-Komplex dephosphoryliert spezifisch die inhibitorischen Serinreste von RAF-Kinasen, einschließlich RAF1 an Ser-259, BRAF an Ser-365 und ARAF an Ser-214, wodurch die Hemmung aufgehoben und ihre Kinaseaktivitäten stimuliert werden. Verwandte Referenzen:
  PMID:10783161, PMID:16630891, PMID:35768504

• SHOC2 verstärkt die Dephosphorylierungsaktivität und Substratspezifität von PP1c innerhalb des SMP-Komplexes und gewährleistet so eine präzise Regulation der RAF-Kinase-Aktivierung. Verwandte Referenzen:
  PMID:35768504, PMID:36175670

• Wirkt als Inhibitor der Keratinozyten-Differenzierung durch Interaktion mit RAS-Proteinkomplexen, die die ERK-Aktivierung aufrechterhalten. Verwandte Referenzen:
  PMID:23524970

• Subzelluläre Lokalisationsstudien zeigen, dass SHOC2 sowohl im Zytoplasma als auch im Zellkern vorkommt.

• Gewebespezifität: Auf Proteinebene wird SHOC2 in den intermediären epidermalen Schichten exprimiert, mit schwächerer Expression in den basalen und suprabasalen Keratinozyten.

• Das Protein enthält Leucin-reiche Repeats und unterliegt alternativem Spleißen; krankheitsassoziierte Varianten sind mit Störungen wie dem Noonan-Syndrom-ähnlichen Syndrom mit lockerem Anagenhaar (NSLH1) verbunden.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen umfasst die Aminosäuren 1-280 von humanem SHOC2 und deckt die N-terminale Region mit Leucin-reichen Repeats ab; dieses Design kann sowohl die Vollversion als auch alternative Spleiß-Isoformen erkennen.
• Für den Western Blot beträgt das vorhergesagte Molekulargewicht etwa 65 kDa; posttranslationale Modifikationen oder alternatives Spleißen können jedoch zu zusätzlichen Banden führen.
• Dieser Antikörper wurde in WB, IF/ICC und ELISA eingesetzt; optimale Arbeitsverdünnungen sollten für jedes experimentelle System empirisch bestimmt werden.
• Für humane, Maus- und Rattenproben wird Kreuzreaktivität berichtet; bei der Arbeit mit anderen Spezies sollte die Reaktivität durch Sequenzhomologieanalyse und Pilotexperimente bestätigt werden.
• Für die Immunfluoreszenz sollten geeignete Fixierungs- und Permeabilisierungsmethoden validiert werden, da SHOC2 sowohl in zytoplasmatischen als auch in nukleären Kompartimenten lokalisiert ist.

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