Anti-RBMX/hnRNP G Kaninchen-Polyclonaler Antikörper für WB, ELISA - P38159

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von RBMX/hnRNP G

• RBMX (RNA-binding motif protein, X-Chromosom), auch bekannt als hnRNP G (heterogenes nukleäres Ribonukleoprotein G) und Glykoprotein p43, ist ein Mitglied der hnRNP-Familie und ein wichtiges RNA-bindendes Protein, das an die prä- und posttranskriptionelle Genregulation beteiligt ist.
• Es fungiert als Transkriptionsregulator, bindet an den Promotor des Tumorsuppressorgens TXNIP und stimuliert ihn, was auf eine Rolle bei der Tumorunterdrückung hindeutet. RBMX kooperiert außerdem mit SAFB, um die SREBF1-Transkription zu aktivieren.
• RBMX ist ein Bestandteil des Supraspleißosomenkomplexes und reguliert alternatives Spleißen, indem es entweder als Aktivator oder Repressor der Exonintegration wirkt. Beispielsweise fördert es die Integration von Exon 7 des SMN2-Gens additiv mit TRA2B und unterdrückt das Spleißen von Exon 10 von MAPT/Tau.
• Das Protein bindet bevorzugt an einzelsträngige RNA mit 5'-CC[A/C]-reichen Motiven und assoziiert mit neu synthetisierten mRNAs, die von der RNA-Polymerase II transkribiert werden. Es bindet RNA wahrscheinlich als Homodimer und weist eine unspezifische Affinität zu prä-mRNAs auf.
• Im Zytoplasma ist RBMX am TNFR1-Transport beteiligt, es fördert die IL-1β-vermittelte proteolytische Spaltung von TNFR1-Ektodomänen und die Freisetzung von TNFR1-exosomähnlichen Vesikeln in den extrazellulären Raum.
• Immunfluoreszenz- und subzelluläre Fraktionierungsstudien lokalisieren RBMX überwiegend im Zellkern, wo es mit Chromatin, neu synthetisierter RNA und Spleißfaktoren interagiert.
• Gewebeexpressionsprofile zeigen eine starke Proteinexpression in normalen oralen Keratinozyten, aber nur eine schwache Detektion in oralen Plattenepithelkarzinomen, was seine Herabregulation oder seinen Verlust mit der Tumorprogression verbindet.
• Das Protein erfährt mehrere posttranslationale Modifikationen, einschließlich Phosphorylierung, Acetylierung, Methylierung und ubiquitin-ähnliche Konjugation, die seine Aktivität, Lokalisation und Interaktionen regulieren können. Mutationen oder Dysregulation von RBMX sind mit neurologischen Störungen wie geistiger Behinderung, Epilepsie und Taubheit verbunden.

Experimentelle Anleitung und Technische Tipps

• Das Immunogen entspricht der N-terminalen 1–95 Aminosäuren-Region von humanem RBMX, das als rekombinantes Fusionsprotein exprimiert wird. Bei der Planung von bestätigenden Experimenten erwägen Sie die Verwendung dieses Immunogens als Positivkontrolle in ELISA oder als Blockierungspeptid in Konkurrenzassays.
• Bei der Western Blotting wird eine Hauptbande nahe 42 kDa erwartet, was sowohl dem vorhergesagten Molekulargewicht von ~42,3 kDa als auch dem angegebenen Proteingewicht von 42 kDa entspricht. Verwenden Sie geeignete Positivkontrollen wie HeLa-, HEK293- oder orale Keratinozytenlysate und validieren Sie die Detektion in Ihrer spezifischen Probenmatrix.
• Dieser polyclonale Antikörper weist eine Kreuzreaktivität mit murinem RBMX auf; daher können murine Zelllinien oder Gewebslysate parallel untersucht werden, um die Spezifität und Eignung für Studien an Mausmodellen zu überprüfen.
• Für ELISA erwägen Sie die Verwendung von rekombinantem humanem RBMX-Protein oder Zelllysaten als Beschichtungsantigene und die Testung mit dem Antikörper in empirisch bestimmten Verdünnungen. Wie bei jedem polyclonalen Reagenz kann die Leistung zwischen Chargen variieren, daher wird eine Validierung in Ihrem experimentellen System empfohlen.
• Aufgrund der nukleären Lokalisation des Proteins können kernangereicherte Fraktionen die Signalstärke bei WB verbessern. Beachten Sie außerdem potenzielle posttranslationale Modifikationen, die das scheinbare Molekulargewicht verschieben oder die Antikörperbindung beeinträchtigen könnten.

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