Anti-PSMD7 Kaninchen-Polyclonale Antikörper - P51665

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von PSMD7

• PSMD7, auch bekannt als Rpn8, S12, MOV34 und Proteasom-Untereinheit p40, ist die 26S-Proteasom-nicht-ATPase-Regulationsuntereinheit 7, ein Kernbestandteil der 19S-Regulationspartikel.
• Es wirkt im 26S-Proteasom bei der Vermittlung des ATP-abhängigen Abbaus von ubiquitinierten Proteinen und ist entscheidend für die Aufrechterhaltung der Proteinhomöostase durch Entfernung von fehlgefalteten, beschädigten oder zeitlich regulierten Proteinen.
• Durch gezielte Proteolyse trägt PSMD7 zu zentralen zellulären Prozessen bei, einschließlich Zellzyklusprogression, Apoptose und DNA-Reparatur nach Schäden.
• Als nicht-ATPase-Untereinheit ist PSMD7 wahrscheinlich an der Substraterkennung und -verarbeitung vor der Translokation in den proteolytischen 20S-Kern beteiligt.
• Das Protein weist multiple posttranslationale Modifikationen auf (Acetylierung, Isopeptidbindung/Ubiquitin-ähnliche Konjugation) und verfügt über experimentell aufgeklärte 3D-Strukturen, wie von UniProt annotiert.

Experimentelle Anleitung und Technische Hinweise

• Das Immunogen umfasst die Aminosäuren 1–324 des humanen PSMD7 und deckt damit den Großteil des Proteins ab; diese breite Abdeckung kann die Erkennung sowohl nativer als auch denaturierter Formen unterstützen, wodurch es für WB- und IHC-P-Anwendungen geeignet ist.
• Bei der Durchführung von IF/ICC sollten Sie die erwartete nukleäre und zytoplasmatische Verteilung des 26S-Proteasoms validieren und geeignete Fixierungs-/Permeabilisierungsbedingungen zur Erhaltung der Epitope verwenden.
• Eine Kreuzreaktivität mit Maus ist angegeben; überprüfen Sie die Signal-Spezifität und -intensität inproben aus Maus, da Sequenzhomologie die Detektion beeinflussen kann.
• Als polyclonaler Antikörper sollte die Charge-zu-Charge-Konsistenz überwacht werden, und optimale Arbeitsverdünnungen sollten empirisch für jede Anwendung und jeden Probentyp bestimmt werden.

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