Monoklonaler Anti-Proenkephalin-A-Antikörper für WB, IF-P, ELISA – P01210

Zentrale Produktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von Proenkephalin-A

• Proenkephalin-A (PENK) ist ein Vorläuferprotein, das proteolytisch verarbeitet wird und mehrere aktive Neuropeptide hervorbringt, darunter Met-Enkephalin und Leu-Enkephalin, die zur Familie der endogenen Opioidpeptide gehören.
• Die daraus hervorgehenden Opioidpeptide konkurrieren mit Opiatwirkstoffen und ahmen deren Wirkungen nach. Sie spielen eine entscheidende Rolle bei physiologischen Prozessen wie der Schmerzwahrnehmung und Stressreaktionen.
• Met-Enkephalin-Arg-Phe, eines der verarbeiteten Peptide, wirkt als starker Ligand des μ-Typ-Opioidrezeptors OPRM1 und moduliert die glutamaterge und GABAerge Neurotransmission im Striatum.
• Von Proenkephalin-A abgeleitete Peptide weisen auch nicht-opioide Wirkungen auf: Sie dienen als Liganden für den MRGPRX1-Rezeptor und induzieren bei sensorischen Neuronen histaminunabhängigen Juckreiz und nozizeptive Empfindungen. Zugehörige Referenzen: PMID:11850634, PMID:21593341, PMID:28223516
• Auf subzellulärer Ebene ist Proenkephalin-A im Lumen sekretorischer Vesikel, insbesondere in Chromaffingranula, lokalisiert und wird bei Stimulation ausgeschüttet.
• Das Protein unterliegt posttranslationalen Modifikationen, einschließlich der Bildung von Disulfidbindungen und der Phosphorylierung, und ist durch Spaltung an Paaren basischer Aminosäurereste zur Freisetzung reifer Peptide gekennzeichnet.
• Zu den mit PENK verbundenen Schlüsselwörtern gehören Neuropeptid, Opioidpeptid, Endorphin und sezerniert, was mit seiner Rolle bei der Zell-Zell-Signalübertragung und der Schmerzmodulation übereinstimmt.

Experimentelle Anleitung und technische Hinweise

• Das Immunogen wurde unter Verwendung eines rekombinanten Fragments entwickelt, das die Aminosäuren 25–267 des humanen PENK abdeckt und der Proenkephalin-A-Vorläuferregion entspricht. Dieses Design kann zur Erzeugung von Antikörpern beitragen, die mehrere verarbeitete Formen erkennen.
• Für WB wird eine Bande bei etwa 31 kDa erwartet; aufgrund der proteolytischen Verarbeitung können jedoch zusätzliche Banden mit niedrigerem Molekulargewicht beobachtet werden. Erwägen Sie eine Optimierung der Probenvorbereitung, um die Integrität der Neuropeptide zu bewahren.
• Für IF-P sollten die Fixierungs- und Permeabilisierungsbedingungen in Ihrem Zell- oder Gewebesystem validiert werden, da das Protein sezerniert und in Vesikeln gespeichert wird.
• Für ELISA kann die Kombination mit anderen Klonen oder Antikörpern erforderlich sein, um einen Sandwich-Assay zu etablieren.

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