Anti-Prion-Protein monoklonaler Antikörper für WB, ELISA - P04156

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: Prion-Protein-Funktion und Lokalisierung

• Das Hauptprionprotein (PrP), auch bekannt als PrPc, CD230 und Prionprotein (PrP27-30, PrP33-35C), wird beim Menschen durch das PRNP-Gen kodiert. Es existiert aufgrund alternativer Initiierung in mehreren Isoformen.
• PrP ist über einen Glycosylphosphatidylinositol (GPI)-Anker an der äußeren Schicht der Zellmembran verankert und ist auch im Golgi-Apparat lokalisiert.
• Die physiologische Funktion von PrP ist nicht vollständig geklärt, aber es könnte zur neuronalen Entwicklung und synaptischen Plastizität beitragen und ist für die Aufrechterhaltung der neuronalen Myelinscheide erforderlich.
• PrP könnte die Myelin-Homöostase fördern, indem es als Agonist für den ADGRG6-Rezeptor wirkt, und es könnte auch eine Rolle bei der Eisenaufnahme und -homöostase spielen.
• Lösliche Oligomere von PrP können für Neuroblastomzellen toxisch sein und in vitro Apoptose induzieren, was auf eine Rolle bei Neurodegeneration unter pathologischen Bedingungen hindeutet.
• PrP unterliegt wichtigen posttranslationalen Modifikationen, einschließlich N-verknüpfter Glykosylierung, Disulfidbindungsbildung und Kupfer/Zink-Bindung, die für seine Struktur und Funktion wichtig sind.
• Das Protein ist mit mehreren neurodegenerativen Erkrankungen assoziiert, die als Prionenerkrankungen oder übertragbare spongiforme Enzephalopathien bekannt sind (z.B. Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, Gerstmann-Sträussler-Scheinker-Syndrom, fatale familiäre Schlaflosigkeit und Kuru).

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das verwendete Immunogen ist ein synthetisches Peptid, das der C-terminalen Region (Aminosäuren 154-253) des humanen PrP entspricht, die einen Teil des Proteinase K-resistenten Kerns (PrP27-30) umfasst. Diese Region ist über Spezies hinweg konserviert, was die beobachtete Kreuzreaktivität mit Maus und Ratte unterstützt.
• In der Western-Blot (WB)-Analyse wird erwartet, dass der Antikörper ein Band bei etwa 28 kDa für das unglykosylierte Monomer detektiert; aufgrund der Glykosylierung können jedoch zusätzliche Bänder bei höheren Molekulargewichten (z.B. 35-40 kDa) beobachtet werden. Für eine genaue Interpretation sollten Sie eine Entglykosylierung in Betracht ziehen oder mit bekannten Glykosylierungsmustern vergleichen.
• Für ELISA-Anwendungen stellen Sie geeignete Beschichtungs- und Blockierungsbedingungen sicher und validieren Sie die Leistung des Antikörpers mit relevanten positiven und negativen Kontrollen in Ihrer spezifischen Probenmatrix.
• Angesichts der Fähigkeit des Antikörpers, die konservierte C-terminale Domäne zu erkennen, kann er sowohl normales zelluläres PrP (PrPc) als auch krankheitsassozierte Scrapie-Isoformen (PrPSc) detektieren. Zur Unterscheidung zwischen diesen Formen können eine Proteinase K-Behandlung vor dem WB oder spezifische konformationelle Antikörper erforderlich sein.

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