Anti-Prion-Protein (CD230/PrPc) Kaninchen-polyclonale Antikörper für WB, ELISA - P04156

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von Prion-Protein

• Das durch das PRNP-Gen codierte Hauptprionprotein (PrP) ist ein membranverankertes Glykoprotein und die Vorstufe des infektiösen Prion-Agens; alternative Bezeichnungen sind CD230, PrPc, PrP27‑30 und PrP33‑35C.
• Seine primäre physiologische Funktion ist nach wie vor kaum erforscht, aber es wird mit neuronaler Entwicklung, synaptischer Plastizität und der Erhaltung der Myelinscheide in Verbindung gebracht.
• PrP kann die Myelin-Homöostase fördern, indem es als Agonist für das adhäsive G-Protein-gekoppelte Rezeptor ADGRG6 wirkt.
• Es wird angenommen, dass es an der zellulären Eisenaufnahme und Homöostase beteiligt ist; lösliche Oligomere von PrP sind zytotoxisch für Neuroblastomzellen in vitro und induzieren Apoptose (nach Ähnlichkeit).
• PrP bindet GPC1 über dessen Heparansulfat-Ketten, lenkt den Komplex zu Lipidflößen und liefert Cu²⁺- oder Zn²⁺-Ionen, die für die ascorbatgetriebene, GPC1-Deaminase-vermittelte Degradation von Heparansulfat-Seitenketten benötigt werden.
• Das Protein lokalisiert über einen C-terminalen Glykosylphosphatidylinositol (GPI)-Anker an der Zellmembran und im Golgi-Apparat; es enthält eine Octawiederholungsregion, die Kupfer und Zink bindet.
• Mutationen in PRNP verursachen familiäre neurodegenerative Erkrankungen, darunter die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD), das Gerstmann-Sträussler-Scheinker-Syndrom (GSS) und die tödliche familiäre Insomnie (FFI), was seine pathophysiologische Bedeutung unterstreicht.

Experimentelle Anleitung und Technische Tipps

• Das Immunogen erstreckt sich über die Aminosäuren 23–230 und umfasst die reife PrP-Sequenz, die die Octawiederholungsregion und die globuläre Domäne enthält; dieses Design sollte sowohl volllängen als auch verkürzte Isoformen erkennen.
• Für Western Blot beträgt das vorausgesagte Molekulargewicht 28 kDa, aber eine umfangreiche Glykosylierung führt oft zu Banden im Bereich von 33–40 kDa; erwägen Sie die Verwendung von deglykosylierenden Enzymen, wenn eine genaue Bestätigung des Molekulargewichts erforderlich ist.
• Kreuzreaktivität mit Maus-PrP ist bestätigt; daher ist der Antikörper für Studien an Mausmodellen geeignet, aber eine Validierung im relevanten Probenystem wird empfohlen.
• Im ELISA kann rekombinantes PrP-Protein als Positivkontrolle verwendet werden; stellen Sie sicher, dass optimale Beschichtungsbedingungen und Antikörperverdünnungen empirisch ermittelt werden.

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