Anti-Phospho-Smad3 (S423/S425) Kaninchen-polyklonaler Antikörper für WB, IHC-P, ELISA – P84022

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von SMAD3

• SMAD3 (Mothers against decapentaplegic Homolog 3) ist ein rezeptorgesteuertes SMAD (R-SMAD), das als intrazellulärer Signaltransduktor für TGF-beta- und Activin-Typ-1-Rezeptorkinasen fungiert.
• Nach der Phosphorylierung an S423/S425 bildet SMAD3 Komplexe mit SMAD4, um die Transkription von Zielgenen durch Bindung an das TRE-Element in Promotoren oder mit SMAD4/JUN/FOS an AP-1/SMAD-Stellen zu regulieren.
• SMAD3 hemmt die Wundheilung durch Modulation des Wachstums und der Migration von Keratinozyten sowie der Monozyten-Chemotaxis auf hormonesensitive Weise.
• Reguliert die PDPK1-Kinaseaktivität positiv, indem es die Dissoziation vom negativen Regulator 14-3-3-Protein YWHAQ fördert.
• Reguliert die Chondrogenese und Osteogenese und hemmt die frühe Heilung von Knochenbrüchen.
• Subzelluläre Lokalisation: Shuttelt zwischen Zytoplasma und Kern; reichert sich nach Aktivierung im Kern an.
• Posttranslationale Modifikationen umfassen Phosphorylierung, Acetylierung, ADP-Ribosylierung und Ubiquitinierung; interagiert mit Wirt-Virus-Proteinen.

Experimentelle Anleitung und Technische Tipps

• Das Immunogen ist ein phosphospezifisches synthetisches Peptid; fügen Sie bei der Probenvorbereitung immer Phosphataseinhibitoren hinzu, um die S423/S425-Phosphorylierung zu erhalten.
• Im Western Blot ist eine erwartete Bande von ca. 48 kDa zu beobachten; überprüfen Sie die Migration in Ihrem spezifischen Gelsystem.
• Kreuzreaktivität mit Maus und Ratte ist nachgewiesen; validieren Sie die Detektion in der vorgesehenen Art und Gewebe durch Einbeziehung geeigneter Kontrollen.
• Für IHC-P empfehlen wir die Optimierung der Antigenreaktivierung und die Verwendung eines phosphospezifischen Detektionsprotokolls, um die Signalspezifität zu gewährleisten.
• Bestätigen Sie die Phosphospezifität durch Behandlung von Lysaten mit Phosphatase oder durch nicht phosphorylierte Peptid-Konkurrenz.

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