Anti-Phospho-p38 MAPK (Y182) Kaninchen monoklonaler Antikörper für WB, IHC-P, IF/ICC, ELISA - Q16539

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: Mitogen-aktivierte Proteinkinase 14 (MAPK14/p38α) Funktion und Lokalisierung

• MAPK14, auch bekannt als p38α, ist eine Serin/Threonin-Kinase, die zentral im MAP-Kinase-Signaltransduktionsweg steht und durch pro-inflammatorische Zytokine, physikalischen Stress und Pathogene aktiviert wird. Sie phosphoryliert zahlreiche Transkriptionsfaktoren (ATF1, ATF2, ATF6, ELK1, TP53, MEF2C, MEF2A) und nachgeschaltete Kinasen (MAPKAPK2/MK2, MAPKAPK3/MK3, RPS6KA5/MSK1, RPS6KA4/MSK2), um zelluläre Antworten zu orchestrieren (PubMed:9687510, PubMed:9792677, PubMed:10330143, PubMed:9430721, PubMed:9858528). Verwandte Referenzen: PMID:9687510 PMID:9792677 PMID:10330143 PMID:9430721 PMID:9858528

• Die Aktivierung nachgeschalteter Kinasen durch MAPK14 führt zu Chromatin-Remodellierung und Induktion von Immediate-Early-Genen (über MSK1/MSK2-vermittelte Histon-H3-Phosphorylierung) sowie post-transkriptioneller Regulation durch MK2/MK3-abhängige Phosphorylierung von ZFP36 und ELAVL1 (PubMed:9687510, PubMed:9792677, PubMed:11154262). Verwandte Referenzen: PMID:9687510 PMID:9792677 PMID:11154262

• MAPK14 kontrolliert auch den Proteinumsatz (über die SIAH2-Ubiquitin-Ligase, PubMed:17003045), Autophagie (durch ATG9, PubMed:19893488), Clathrin-vermittelte Endozytose (durch Modulation von RAB5A-Effektoren, PubMed:16932740) und Ektodomänen-Abspaltung (durch ADAM17-Phosphorylierung, PubMed:20188673). Verwandte Referenzen: PMID:17003045 PMID:19893488 PMID:16932740 PMID:20188673

• Diese Kinase ist essentiell für die mittlere fetale plazentare Gefäßentwicklung und stressinduzierte Erythropoese via EPO-Regulation (PubMed:10943842) und fördert NLRP1-Inflammasom-assoziierte Pyroptose bei Ribosomenkollisionen (PubMed:35857590). Verwandte Referenzen: PMID:10943842 PMID:35857590

• Isoformen MXI2 und EXIP zeigen funktionelle Diversität: MXI2 wird durch Mitogene und oxidativen Stress aktiviert, phosphoryliert aber ELK1 und ATF2 nur schwach, während EXIP frühe Apoptose begünstigen kann.

• Die subzelluläre Lokalisierung ist überwiegend zytoplasmatisch und nukleär. MAPK14 ist stark exprimiert in Gehirn, Herz, Plazenta, Pankreas und Skelettmuskel, mit geringeren Leveln in Lunge, Leber und Niere.

• Die Phosphorylierung an Tyr-182 (Y182) ist ein kritischer Aktivierungsmarker; der Antikörper erkennt spezifisch dieses Phospho-Epitop und ist damit ein wertvolles Werkzeug zur Untersuchung von Stress- und Entzündungssignalkaskaden.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Dieser phospho-spezifische Kaninchen monoklonale Antikörper wurde unter Verwendung eines synthetischen phosphorylierten Peptids, das der Region um Tyr-182 von humanem MAPK14 entspricht, generiert. Er detektiert voraussichtlich selektiv die phosphorylierte (aktive) Form von p38 MAPK in WB-, IHC-P-, IF/ICC- und ELISA-Anwendungen.
• Für Western Blotting hat das Zielprotein ein vorhergesagtes Molekulargewicht von etwa 41 kDa; die Verwendung von stimulierten oder behandelten Zell-/Gewebelysaten, in denen p38 MAPK-Phosphorylierung induziert ist, kann die Signaldetektion verbessern.
• Bei Immunhistochemie und Immunfluoreszenz können Antigen-Retrieval-Methoden und eine sorgfältige Kontrolle der Phosphatase-Aktivität während der Probenvorbereitung notwendig sein, um das Phospho-Epitop zu erhalten. Phosphatase-Inhibitor-Cocktails sollten in Lysepuffer eingeschlossen und das Signal mit Phosphatase-Behandlungskontrollen validiert werden.
• Kreuzreaktivität wurde mit humanen, murinen und ratten Proben beobachtet; eine Optimierung der Antikörperverdünnung und Blockierbedingungen wird für jede Anwendung und Spezies empfohlen, um ein optimales Signal-Rausch-Verhältnis zu erreichen.

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