Anti-Phospho-IκBα (Ser36) Kaninchen-poliklonaler Antikörper für WB und ELISA – P25963

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von IκBα (NF-κB-Inhibitor Alpha)

• IκBα (NF-κB-Inhibitor Alpha), kodiert vom NFKBIA-Gen, ist ein zentraler Regulator des NF-κB-Signalwegs und dient hauptsächlich dazu, NF-κB-Dimere im Zytoplasma zu halten.
  Verwandte Referenzen:
  PMID:1493333, PMID:36651806, PMID:7479976

• Nach Stimulation durch Zytokine oder Pathogene wird IκBα an den Serinresten 32 und 36 phosphoryliert, was es für Polyubiquitinierung und proteasomalen Abbau markiert. Dadurch kann NF-κB in den Kern translozieren und Gene aktivieren.
  Verwandte Referenzen:
  PMID:7479976, PMID:7628694, PMID:7796813

• Das Protein enthält mehrere Ankyrin-Wiederholungen, die seine Interaktion mit den p65- und p50-Untereinheiten von NF-κB vermitteln und deren Kernlokalisierungssignale maskieren.

• IκBα shuttle zwischen Zytoplasma und Kern; es kann in den Kern eintreten, um NF-κB von der DNA zu entfernen und es erneut im Zytoplasma zu sequestrieren, was transiente Transkriptionsantworten sicherstellt.

• Posttranslationale Modifikationen wie Phosphorylierung, Ubiquitinierung, Hydroxylierung und Isopeptidbindung regulieren die Stabilität und Funktion von IκBα streng.

• Mutationen in NFKBIA sind mit Ektodermaler Dysplasie mit Immundefizienz (EDA-ID) assoziiert, was seine essentielle Rolle bei der Entwicklung und Homöostase des Immunsystems unterstreicht.

• Virale Pathogene zielen oft auf IκBα ab, um die NF-κB-Signalgebung zu modulieren – dies zeigt seine Beteiligung an Wirt-Virus-Interaktionen.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Der Antikörper wurde gegen ein synthetisches Phosphopeptid erhoben, das Ser36 von humanem IκBα entspricht; er erkennt IκBα wahrscheinlich nur spezifisch, wenn es an dieser Stelle phosphoryliert ist. Es wird empfohlen, die Phosphospezifität durch Phosphatasebehandlung oder Konkurrenz mit nicht phosphoryliertem Peptid zu validieren.
• Für Western Blot stimulieren Sie Zellen (z. B. mit TNF-α oder IL-1β), um eine starke IκBα-Phosphorylierung zu induzieren. Da es sich um eine transiente Modifikation handelt, kann ein Zeitverlaufsexperiment erforderlich sein, um sie nachzuweisen.
• Aufgrund der Sequenzähnlichkeit wird erwartet, dass der Antikörper mit phosphoryliertem IκBα von Maus und Ratte kreuzreagiert. Dennoch wird empfohlen, die Übereinstimmung der Peptidsequenz um Ser36 bei diesen Spezies zu überprüfen.
• Für ELISA-Anwendungen kann der Antikörper als Capture- oder Detektionsreagenz im Sandwich-ELISA-Format verwendet werden. Optimieren Sie Beschichtungs- und Detektionsbedingungen empirisch.
• Vermeiden Sie wiederholte Gefrier-Auftau-Zyklen; lagern Sie den Antikörper nach Erhalt bei -20°C, um die Aktivität zu erhalten.

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