Anti-PHD2/EGLN1 Polyklonaler Antikörper für IF/ICC, ELISA - Q9GZT9

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: PHD2/EGLN1-Funktion und Lokalisierung

• PHD2/EGLN1 ist ein zellulärer Sauerstoffsensor, der als Prolyl-Hydroxylase fungiert und unter normoxischen Bedingungen die Hydroxylierung der Hypoxie-induzierbaren Faktor (HIF)-alpha-Untereinheiten katalysiert.
• Es hydroxyliert spezifisch Prolinreste innerhalb der sauerstoffabhängigen Degradations- (ODD) Domänen von HIF1A und HIF2A, markiert sie für den proteasomalen Abbau über den von Hippel-Lindau (VHL)-Ubiquitinierungskomplex.
• Unter Hypoxie ist die PHD2-Aktivität reduziert, was HIF-alpha-Untereinheiten ermöglicht, sich zu stabilisieren, in den Zellkern zu translozieren und die Transkription von Genen zu aktivieren, die an Angiogenese, Erythropoese und metabolischer Anpassung beteiligt sind.
• PHD2 ist die primäre HIF-Prolyl-Hydroxylase unter Normoxie und spielt kritische Rollen bei retinaler und kardialer Angiogenese sowie anderen hypoxiebeeinflussten Prozessen.
• Das Protein gehört zur EGLN-Familie (EGLN1-3) und enthält eine Prolyl-Hydroxylase-Domäne zusammen mit Zinkfinger-Motiven, die zu seinen katalytischen und regulatorischen Funktionen beitragen.
• Es unterliegt posttranslationalen Modifikationen einschließlich Acetylierung, Phosphorylierung und S-Nitrosylierung, die seine Aktivität und Stabilität modulieren können.
• Subzellulär lokalisiert PHD2 sowohl im Zytoplasma als auch im Zellkern, was es ihm ermöglicht, Sauerstoffniveaus zu erfassen und mit HIF-Substraten in mehreren Kompartimenten zu interagieren.
• Weit verbreitet exprimiert mit höchsten Leveln im adulten Herzen, Gehirn, Lunge und Leber sowie im fetalen Gehirn, Herz, Milz und Skelettmuskel, was seiner Rolle in der systemischen Sauerstoffhomöostase entspricht.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen besteht aus einem rekombinanten Fusionsprotein, das die Aminosäuren 1–426 von humanem PHD2/EGLN1 (Vollänge) umspannt. Dieses Design kann die Erkennung sowohl nativer als auch denaturierter Konformationen ermöglichen.
• Für IF/ICC sollten geeignete Fixierungs- und Permeabilisierungsprotokolle verwendet werden, da PHD2 sowohl in zytoplasmatischen als auch nukleären Kompartimenten vorhanden ist. Validieren Sie die Signalspezifität mit geeigneten Kontrollen (z.B. siRNA-Knockdown oder PHD2-defiziente Zelllinien).
• Für ELISA testen Sie eine Reihe von Antikörperverdünnungen und bestätigen Sie die Linearität mit rekombinantem PHD2-Protein oder Zelllysaten. Aufgrund der sauerstoffabhängigen Regulation der PHD2-Expression können Zellkulturbedingungen (Normoxie vs. Hypoxie) die Zielproteinmenge beeinflussen.
• Falls dieser Antikörper in anderen Anwendungen (z.B. WB, IP) eingesetzt wird, wird eine hausinterne Validierung empfohlen. Die Kreuzreaktivität mit anderen EGLN-Familienmitgliedern (EGLN2, EGLN3) sollte basierend auf Sequenzhomologie bewertet werden.

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