Anti-PENK-Polyklonaler Antikörper für WB, IF-P, IHC-P, ELISA - P01210

Kernprodukt-Spezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisierung von Proenkephalin-A

• Proenkephalin-A (PENK) ist ein Vorläuferprotein, das proteolytisch verarbeitet wird, um mehrere aktive Opioidpeptide zu erzeugen, einschließlich Met-Enkephalin und Leu-Enkephalin, die für die Modulation der Schmerzwahrnehmung und Stressreaktionen entscheidend sind.
• Die kodierten Enkephaline wirken als endogene Liganden für Opioidrezeptoren, imitieren die Wirkung von Opiatdrogen und spielen eine Schlüsselrolle bei Analgesie, Belohnung und Stressregulation.
• Eines seiner Spaltprodukte, Met-Enkephalin-Arg-Phe, wirkt als starker Agonist des Mu-Opioidrezeptors (OPRM1) im Nucleus accumbens, was zu einer langfristigen synaptischen Depression der Glutamatfreisetzung führt.
• PENK-abgeleitete Peptide üben auch nicht-opioide Wirkungen aus, indem sie an den MRGPRX1-Rezeptor binden und Juckreiz unabhängig von Histamin und nozizeptive Empfindungen in sensorischen Neuronen auslösen. Verwandte Referenzen: PMID:11850634 PMID:28223516 PMID:21593341
• Subzellulär ist Proenkephalin-A im Lumen von sekretorischen Vesikeln, wie z. B. chromaffinen Granula, lokalisiert und wird nach Stimulation sezerniert, was seiner Rolle als Neuropeptid entspricht.
• Das Protein enthält strukturelle Merkmale, einschließlich eines Signalpeptids, mehrerer Spaltstellen an gepaarten basischen Resten und einer Disulfidbindung, die für seine Verarbeitung und Sekretion wesentlich sind.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen deckt die Aminosäuren 25–267 von menschlichem Proenkephalin-A ab und umfasst den Großteil des Vorläuferproteins. Dieser polyklonale Antikörper kann sowohl das全长-Vorläuferprotein als auch seine verarbeiteten Fragmente erkennen.
• Für Western Blot (WB) beträgt das vorhergesagte Molekulargewicht des全长-Vorläuferproteins 31 kDa; aufgrund der posttranslationalen Verarbeitung können jedoch mehrere Bänder, die Enkephalin-haltigen Peptiden entsprechen, beobachtet werden. Eine Optimierung der Gelkonzentration und der Ladekontrollen wird empfohlen.
• Bei der Immunhistochemie (IHC-P) und der Immunfluoreszenz (IF-P) sollten geeignete Fixierungsmethoden (z. B. 4 % PFA) und Antigen-Retrieval-Methoden für das Zielgewebe validiert werden, da Neuropeptid-Antigene empfindlich gegen Überfixierung sein können.
• Die Kreuzreaktivität mit Maus und Ratte ermöglicht translationswissenschaftliche Studien in diesen Spezies, es wird jedoch empfohlen, die Antikörperspezifität speziesenspezifisch über Knockout- oder Blockierungspeptid-Kontrollen zu validieren.
• Für ELISA kann eine Kombination mit einem passenden Detektionsantikörper erforderlich sein. Titrationsversuche sollten die optimalen Konzentrationen für Beschichtungs- und Detektionsantikörper bestimmen.

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