Anti-MGEA5-Polyklonaler Antikörper für WB, IHC-P, ELISA - O60502

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: MGEA5/OGA-Funktion und -Lokalisierung

• MGEA5 kodiert für Protein O-GlcNAcase (OGA), auch als Beta-N-Acetylglucosaminidase, NCOAT und Meningiom-exprimiertes Antigen 5 bezeichnet. Alternatives Spleißen erzeugt mehrere Isoformen mit potenziell unterschiedlichen katalytischen Aktivitäten.
• OGA ist ein Glykosid-Hydrolase, das spezifisch O-verknüpftes N-Acetylglucosamin (O-GlcNAc) von Serin/Threonin-Resten der Zielproteine entfernt, eine Schlüssel-Posttranslationsmodifikation, die Signaling, Transkription und Stressantworten reguliert. Verwandte Referenzen: PMID:11148210 PMID:11788610 PMID:20673219
• Es entglykosyliert eine vielfältige Substratpalette, einschließlich CRYAB, ELK1, GSDMD, LMNB1 und TAB1, und moduliert dadurch Prozesse wie Entzündung, Apoptose und Chromatinorganisation. Verwandte Referenzen: PMID:28939839 PMID:37962578
• OGA besitzt keine Histon-Acetyltransferase-Aktivität und bindet nicht Acetyl-CoA, was es von bifunktionalen Enzymen unterscheidet und seine alleinige Rolle als O-GlcNAcase bestätigt. Verwandte Referenzen: PMID:24088714
• In vitro kann OGA synthetische Substrate wie p-Nitrophenyl-β-GlcNAc hydrolysieren, spaltet aber keine GalNAc-basierten Substrate, was eine strikte Spezifität zeigt. Verwandte Referenzen: PMID:20673219
• Das Protein lokalisiert sowohl im Kern als auch im Zytoplasma, wodurch es Kernfaktoren (z. B. Histone, Transkriptionsfaktoren) und zytoplasmatische Signalmoleküle zielen kann und so die Genexpression und den Zellstoffwechsel beeinflusst.
• OGA ist ein Phosphoprotein; Phosphorylierung kann seine enzymatische Aktivität, subzelluläre Verteilung oder Protein-Protein-Interaktionen regulieren, obwohl die funktionellen Konsequenzen noch untersucht werden.
• OGA ist ubiquitär exprimiert und zeigt die höchsten mRNA-Spiegel in Gehirn, Plazenta und Bauchspeicheldrüse, Geweben mit hohem metabolischen und proliferativen Bedarf, was mit seiner Rolle im dynamischen O-GlcNAc-Zyklus konsistent ist.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen deckt die Aminosäuren 380-580 ab, eine zentrale Region, die über Isoformen hinweg konserviert ist; daher kann der Antikörper mehrere Spleißvarianten nachweisen. Überprüfen Sie, ob die detektierte(n) Bände(n) der erwarteten molekularen Masse (~103 kDa) in Ihrem Probentyp entsprechen.
• Für Western Blot (WB) sollten Sie Ganzzell- oder Gewebeextrakte menschlichen, murinen oder rattischen Ursprungs in Betracht ziehen, da eine Kreuzreaktivität bestätigt wurde. OGA ist weit verbreitet exprimiert, aber eine Anreicherung kann in Gehirn oder Plazenta beobachtet werden.
• In der Immunhistochemie (IHC-P) sind sowohl kern- als auch zytoplasmatische Färbungen zu erwarten; fügen Sie geeignete negative Kontrollen (z. B. isotypengesteuerte Kontrolle oder Peptid-Blockierung) hinzu, um die Signalspezifität zu bestätigen.
• Bei der Durchführung eines ELISA optimieren Sie das Beschichtungsantigen und die Antikörperverdünnungen unter Verwendung bekannter positiver Proben; die Reaktivität des Antikörpers mit rekombinantem Protein deutet auf Eignung für Sandwich- oder direkte ELISA-Setups hin.
• Da O-GlcNAc-Spiegel mit zellulärem Stress schwanken, sollten Sie erwägen, Zellen mit O-GlcNAcase-Inhibitoren (z. B. Thiamet G) zu behandeln, um die Modifikation vor der Lyse zu stabilisieren, was die Antikörpererkennung bestimmter Epitope beeinflussen kann.
• Validieren Sie den Antikörper immer in Ihrem spezifischen experimentellen Kontext, da die Leistung mit Fixierungsmethoden, Antigen-Retrieval und Detektionssystemen variieren kann.

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