Anti-MEP1A-Polyklonaler Antikörper für WB und ELISA - Q16819

Kernprodukt-Spezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: MEP1A (Meprin A Subunit Alpha) Funktion und Lokalisierung

• MEP1A kodiert die Alpha-Untereinheit von Meprin A, einer zinkabhängigen Metalloprotease, die zur Astacin-Familie der Proteasen gehört.
• Das Protein ist auch bekannt als Endopeptidase-2, PABA-Peptid-Hydrolase (PPH alpha) und N-Benzoyl-L-tyrosyl-P-amino-benzoesäure-Hydrolase-Untereinheit alpha.
• Meprin A ist ein membrangebundenes Enzym, das über eine einzelne Transmembrandomäne an die Zelloberfläche verankert ist.
• Die Vorläuferform ist ein Zymogen, das zur katalytischen Aktivierung die proteolytische Entfernung des Pro-Peptids erfordert.
• Strukturell enthält MEP1A eine EGF-ähnliche Domäne, mehrere Disulfidbrücken und ist stark glykosyliert, wobei es als Proteoglykan vorliegt.
• Laut UniProt-Annotation umfassen die Hauptmerkmale Hydrolaseaktivität, Metallbindung und Zinkkoordination mit einem Molekulargewicht von ca. 84,4 kDa.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Für Western Blots sollte die Verwendung von 8–10 % SDS-PAGE in Betracht gezogen werden, um die Trennung des ~84 kDa MEP1A-Proteins zu optimieren.
• Da es sich um ein Membranprotein handelt, kann für eine effiziente Extraktion die Zugabe von Detergenzien wie Triton X-100 oder NP-40 zum Lysepuffer erforderlich sein; validieren Sie die Bedingungen in Ihrem Probensystem.
• Bei der Durchführung von ELISA sollten sowohl das Beschichtungsantigen als auch der primäre Antikörper titriert werden, um die optimalen Arbeitskonzentrationen zu ermitteln; das Antigen kann rekombinantes MEP1A oder Zell-/Gewebeextrakte sein.
• Es wurde berichtet, dass der Antikörper mit Maus- und Ratten-MEP1A kreuzreagiert; bestätigen Sie die Kreuzreaktivität jedoch vor der routinemäßigen Verwendung immer in Ihren spezifischen Geweben oder Zelltypen.
• Da es sich um einen polyklonalen Antikörper handelt, sollte die Chargen-zu-Chargen-Variabilität bei kritischen quantitativen Assays bewertet und kontrolliert werden.

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