Anti-Matrix Metalloproteinase-11 (MMP11/Stromelysin-3) Kaninchen monoklonaler Antikörper für WB, ELISA - P24347

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: MMP11-Funktion und -Lokalisierung

• MMP11, auch bekannt als Stromelysin-3 oder Matrixmetalloproteinase-11 (MMP-11), gehört zur Familie der Matrixmetalloproteinasen, einer Gruppe von zinkabhängigen Endopeptidasen, die am Umbau der extrazellulären Matrix beteiligt sind.
• Hauptsächlich an der Progression epithelialer Malignome, wie z. B. Brustkarzinome, beteiligt, indem es die Tumorinvasion und Metastasierung erleichtert.
• Beim Menschen durch das MMP11-Gen (GenID: 4320) kodiert, wird es als sezerniertes Zymogen exprimiert, das eine proteolytische Spaltung für die Aktivierung erfordert.
• Lokalisiert sich nach der Sekretion im extrazellulären Raum und in der extrazellulären Matrix, wo es mit Substraten interagiert, um die Tumormikroumgebung zu modulieren.
• Spezifisch exprimiert in Stromazellen, die Brustkarzinome umgeben, und nicht in den Tumorzellen selbst, was eine parakrine Rolle bei Krebs indiziert.
• Enthält charakteristische strukturelle Domänen: ein Signalpeptid, eine Pro-Domäne, eine katalytische Domäne mit einer Zinkbindungsstelle und eine Hämopexin-ähnliche Repeat-Domäne; erfordert Calcium- und Zinkionen für Stabilität und Aktivität.
• Posttranslationale Modifikationen umfassen die Bildung von Disulfidbrücken und die Spaltung an einem Paar basischer Reste, um das aktive Enzym zu erzeugen.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen wurde unter Verwendung eines synthetischen Peptids entworfen, das dem C-terminalen Bereich (Aminosäuren 389-488) von humanem MMP11 entspricht, was außerhalb der katalytischen Domäne liegt; dies kann die Erkennung sowohl der Vorstufe als auch der reifen Form verbessern.
• Für das Western Blotting wird unter reduzierenden Bedingungen eine Bande bei ca. 55 kDa erwartet; erwägen Sie die Optimierung der Gelkonzentration und der Transferbedingungen für dieses Molekulargewicht.
• Dieser Antikörper zeigt Kreuzreaktivität mit murinem und rattigem MMP11, was ihn für Studien in Nagetiermodellen geeignet macht; es wird jedoch empfohlen, die Reaktivität in Ihrem spezifischen experimentellen System zu validieren.
• Die ELISA-Anwendung kann unter Verwendung von rekombinantem MMP11 oder Zellkulturüberständen untersucht werden, aber optimale Beschichtungs- und Detektionsantikörperkonzentrationen sollten empirisch bestimmt werden.
• Da MMP11 sezerniert wird, können Überstände oder Extrakte der extrazellulären Matrix eine reichhaltigere Detektion bieten als Ganzzelllysate.

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