Kaninchen-polyklonaler Antikörper gegen den Insulinrezeptor für WB, IP, ELISA – P06213

Zentrale Produktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation des Insulinrezeptors

• Der Insulinrezeptor (INSR) ist eine Rezeptor-Tyrosinkinase, die nach der Bindung von Insulin intrazelluläre Signalkaskaden initiiert und metabolische sowie mitogene Prozesse reguliert.
• Die Insulinbindung löst die Phosphorylierung der Insulinrezeptor-Substrate (IRS1–4) und Adapterproteine (SHC, GAB1) aus und führt zur Aktivierung des PI3K-AKT/PKB-Signalwegs (metabolische Wirkungen) sowie des Ras-MAPK-Signalwegs (Zellwachstum und Differenzierung).
• Der PI3K-AKT-Signalweg fördert die Glukoseaufnahme durch die Translokation von SLC2A4/GLUT4 und reguliert über FOXO-Transkriptionsfaktoren die Expression gluconeogener und lipogener Enzyme; außerdem aktiviert er mTORC1 zur Kontrolle der Proteinsynthese und des Zellwachstums.
• INSR liegt in zwei alternativ gespleißten Isoformen vor (Long und Short); die Short-Isoform weist eine höhere Affinität zu IGFII auf. Hybridrezeptoren mit IGF1R können IGF1 und IGFs mit unterschiedlicher Affinität binden.
• Hybridrezeptoren, die aus IGF1R und der Long-Isoform von INSR bestehen, werden mit hoher Affinität durch IGF1, jedoch nicht signifikant durch Insulin aktiviert (PubMed:12138094). Zugehörige Referenzen: PMID:12138094
• Umgekehrt zeigen Studien, dass Hybridrezeptoren beider Isoformen ähnliche Bindungseigenschaften aufweisen und jeweils IGF1 bei niedriger Insulinaffinität binden (PubMed:16831875). Zugehörige Referenzen: PMID:16831875
• INSR ist überwiegend an der Zellmembran lokalisiert und durchläuft späte Endosomen und Lysosomen, was mit seiner Rolle bei der Signaltransduktion und dem Rezeptorrecycling übereinstimmt.
• Die Gewebeexpression ist in insulinempfindlichen Zielgeweben (Leber, Fettgewebe, Skelettmuskel) am höchsten und wird auch in verschiedenen anderen Geweben nachgewiesen; der Rezeptor ist häufig in Tumoren, einschließlich Brust-, Kolon- und Lungenkarzinomen, überexprimiert.
• INSR wird als Prorezeptor synthetisiert und proteolytisch in α- und β-Untereinheiten gespalten; außerdem wird er durch Phosphorylierung, Disulfidbindungen, S-Nitrosylierung und Ubiquitinierung reguliert.

Experimentelle Hinweise und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht den Aminosäuren 1281–1382 in der C-terminalen Region des humanen INSR (NP_000199.2). Bei Bedarf sollte die Spezifität gegenüber diesem Epitop mithilfe von Peptidkompetitionsassays überprüft werden.
• Für den Western Blot beträgt das vorhergesagte Molekulargewicht etwa 156 kDa (Prorezeptor); unter reduzierenden Bedingungen können jedoch auch die prozessierten α- (etwa 135 kDa) und β- (etwa 95 kDa) Untereinheiten nachgewiesen werden. Die Probenvorbereitung sollte entsprechend optimiert werden.
• Der Antikörper zeigt wie angegeben Kreuzreaktivität mit INSR aus Mensch, Maus und Ratte; die Reaktivität sollte im jeweiligen experimentellen System mithilfe positiver und negativer Kontrollen validiert werden.
• Bei der Immunpräzipitation sollte eine geeignete Antikörperkonzentration verwendet und eine effiziente Elution sichergestellt werden, um Proteininteraktionen für die nachfolgende Analyse zu erhalten.
• ELISA-Anwendungen können eine Titration des Antikörpers und der Assaybedingungen erfordern; für die Kalibrierung sollte die Verwendung bekannter Standards in Betracht gezogen werden.

CamelBio: Ihre zentrale Beschaffungsplattform

CamelBio fungiert als zentraler IVD-Partner für Rohmaterialien und stellt diesen polyklonalen Kaninchen-anti-INSR-Antikörper zur Verfügung, um die Forschung zu Insulinsignalen, Diabetes und Krebs voranzutreiben. Über dieses Produkt hinaus bieten wir validierte Antikörperpaare, optimierte monoklonale und polyklonale Antikörper, Hilfsreagenzien in großen Mengen sowie eine kundenspezifische Beschaffung seltener Targets und gewährleisten so einen nahtlosen Übergang vom Konzept bis zur Klinik.