Anti-Human-FAP monoklonaler Antikörper für FC - Q12884

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: FAP-Funktion und -Lokalisierung

• Prolyl-Endopeptidase FAP (auch bekannt als Seprase, FAPalpha, DPPIV, SIMP) ist ein Zelloberflächen-Glykoprotein und eine Serinprotease, die als ~170 kDa-Homodimer aus ~88 kDa-Monomeren vorliegt.
• Die Protease zeigt eine post-prolin-spaltende Endopeptidase-Aktivität mit einer ausgeprägten Präferenz für Ala/Ser-Gly-Pro-Ser/Asn/Ala-Motive und zielt auf Substrate wie Alpha-2-Antiplasmin (SERPINF2) und SPRY2 ab. Verwandte Referenzen: PMID:14751930, PMID:16223769, PMID:16410248
• Sie besitzt auch Dipeptidyl-Peptidase-Aktivität, hydrolysiert Prolyl-Bindungen zwei Reste vom N-Terminus synthetischer Substrate (z.B. Ala-Pro, Ile-Pro, Gly-Pro, Arg-Pro, Pro-Pro) und verarbeitet natürliche Neuropeptide einschließlich NPY, PYY, Substanz P und BNP. Verwandte Referenzen: PMID:10347120, PMID:10593948, PMID:16175601, PMID:21314817
• FAP baut Gelatine und hitzedenaturiertes Kollagen Typ I ab, spaltet aber keine nativen Kollagene oder mehrere andere ECM-Komponenten wie Fibronectin und Laminin. Verwandte Referenzen: PMID:10347120, PMID:10455171, PMID:12376466
• An der Plasmamembran assoziiert FAP mit DPP4, PLAUR oder Integrinen, um die perizelluläre ECM-Proteolyse zu vermitteln und so Zelladhäsion, -migration und -invasion zu fördern.
• FAP ist auf der Zelloberfläche verankert und in Membranausstülpungen (Lamellipodien, Invadopodien, Rüschen) angereichert; es kommt auch in sekretierter Form und im Zytoplasma vor.
• Das Protein wird in aktivierten Stromafibroblasten verschiedener Gewebe exprimiert, einschließlich heilender Wunden, fibrotischer Leber und epithelialer Krebsarten, sowie in Gliom- und Melanomzellen. Es fehlt in normaler Leber.
• Zwei Isoformen (Isoform 1 und Isoform 2) werden durch alternatives Spleißen gebildet, die beide in Melanom-, Karzinom- und Fibroblasten-Zelllinien nachgewiesen werden.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Für die Durchflusszytometrie den Antikörper titrieren, um die optimale Färbekonzentration zu bestimmen, und stets geeignete Isotypenkontrollen einschließen.
• FAP unterliegt bekanntermaßen proteolytischer Spaltung und Glykosylierung, was zu mehreren Banden (z.B. ~27 kDa und ~87 kDa) bei der Immunodetektion führen kann. Validieren Sie die Nachweismethoden mit einer relevanten Positivkontrolle (z.B. FAP-exprimierende Zelllinien).
• Da FAP ein Transmembranprotein ist, können Live-Cell-Färbeprotokolle in Betracht gezogen werden; vermeiden Sie Permeabilisierungspuffer, wenn extrazelluläre Epitope anvisiert werden.
• Bestätigen Sie, dass die Laser- und Filtereinstellungen des Durchflusszytometers mit kompatibel sind (Anregungs-/Emissionsmaxima ~590/617 nm).

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