Anti-HSP27/HSPB1 monoklonaler Antikörper für WB - P04792

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: HSP27/HSPB1 Funktion und Lokalisierung

• HSP27/HSPB1 ist ein kleines Hitzeschockprotein, das als ATP-unabhängiges molekulares Chaperon fungiert, fehlgefaltete Proteine bindet und sie in einem faltungsfähigen Zustand hält. Verwandte Referenzen: PMID:10383393 | PMID:20178975
• Es spielt eine entscheidende Rolle bei der Stressresistenz und der Organisation des Aktinzytoskeletts und trägt so zur zellulären Widerstandsfähigkeit unter widrigen Bedingungen bei. Verwandte Referenzen: PMID:19166925
• Durch seine Chaperon-Aktivität kann HSP27 die Phosphorylierung und den axonalen Transport von Neurofilamentproteinen regulieren, was auf eine Beteiligung an neuronaler Funktion und Erhaltung hindeutet. Verwandte Referenzen: PMID:23728742
• Das Protein ist auch bekannt als 28 kDa Hitzeschockprotein, östrogenreguliertes 24 kDa Protein und Stress-responsives Protein 27 (SRP27).
• HSP27 ist ein Mitglied der Familie der kleinen Hitzeschockproteine (HSPB) und wird beim Menschen durch das HSPB1-Gen (Gene ID: 3315) kodiert.
• Die subzelluläre Lokalisierung umfasst Zytoplasma, Zellkern und Zytoskelett (Spindel), was seine Rollen in der Proteinhomöostase, Signalübertragung und Zellteilung widerspiegelt.
• Posttranslationale Modifikationen wie Phosphorylierung, Acetylierung und Methylierung regulieren seine Chaperon-Funktion und Interaktionen mit Client-Proteinen dynamisch.
• Die Gewebeexpression ist weit verbreitet, mit höchsten Konzentrationen in Herz, Skelettmuskel und glatter Muskulatur; es ist auch im Serum und Liquor cerebrospinalis nachweisbar, was auf sowohl intrazelluläre als auch extrazelluläre Rollen hindeutet.
• Klinisch sind Mutationen in HSPB1 mit der Charcot-Marie-Tooth-Krankheit Typ 2F und distaler hereditärer motorischer Neuropathie verbunden, was seine Bedeutung für die neuronale Gesundheit unterstreicht.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen ist ein synthetisches Peptid, das den Aminosäuren 100–205 von humanem HSP27/HSPB1 entspricht, einer Region, die bei Mensch, Maus und Ratte hochkonserviert ist, was zur Multispezies-Reaktivität des Antikörpers beitragen kann.
• Für Western-Blot (WB)-Assays beträgt das vorhergesagte Molekulargewicht von HSP27 ~23 kDa; posttranslationale Modifikationen und Probenbedingungen können jedoch zu Bandenverschiebungen führen; eine Validierung mit geeigneten Kontrollen wird empfohlen.
• Der Antikörper eignet sich für Immunfluoreszenzanwendungen (IF/ICC und IF-P), bei denen die HSP27-Lokalisierung im Zytoplasma, Zellkern und Zytoskelett untersucht werden kann; Fixierungs- und Permeabilisierungsprotokolle sollten für jeden Probentyp optimiert werden.
• ELISA-Anwendungen können zur Quantifizierung von HSP27-Spiegeln in verschiedenen Probenmatrices in Betracht gezogen werden; die Kombination mit einem sekundären Antikörper und die Erstellung einer geeigneten Standardkurve wären erforderlich.
• Angesichts der Beteiligung des Proteins an Stressantworten und neurologischen Erkrankungen können Forscher die Induktion von Stressbehandlungen (z. B. Hitzeschock) oder die Verwendung von krankheitsrelevanten Zelllinien und Geweben für funktionelle Studien in Betracht ziehen.

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