Anti-Hsc70/HSPA8 Kaninchen monoklonaler Antikörper für WB, ELISA - P11142

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: Hsc70/HSPA8 Funktion und Lokalisierung

• HSPA8 (Heat Shock Protein Family A Member 8), auch als Hsc70, HSP73 oder LAP-1 bezeichnet, ist ein ubiquitär exprimiertes 71 kDa Molekularchaperon. Es gehört zur HSP70-Familie und ist das konstitutiv exprimierte Gegenstück zu stressinduzierbaren HSP70-Proteinen.
• Als zentrales Chaperon für die Proteinkontrollqualität ermöglicht HSPA8 das Proteinfolding, das Refolding fehlgefalteter Proteine und das Targeting von Substraten für den Abbau durch Zyklen aus ATP-Bindung, Hydrolyse und ADP-Freisetzung. Diese Zyklen werden eng von Co-Chaperonen reguliert (PubMed:12526792, PubMed:21148293, PubMed:21150129). Verwandte Referenzen: PMID:12526792, PMID:21148293, PMID:21150129
• Co-Chaperon-Netzwerke modulieren die Funktion von HSPA8 präzise: J-Domain-Proteine (HSP40) stimulieren die ATPase-Aktivität, Nukleotid-Austauschfaktoren (BAG1/2/3) fördern die ADP-Freisetzung, und TPR-Domain-Co-Chaperone (HOPX, STUB1) lenken das Schicksal der Kunden in Richtung Faltung oder Abbau (PubMed:24121476, PubMed:24318877, PubMed:26865365). Verwandte Referenzen: PMID:24121476, PMID:24318877, PMID:26865365
• HSPA8 vermittelt die chaperon-vermittelte Autophagie (CMA), indem es spezifisch cytosolische Proteine erkennt, die ein KFERQ-Motiv tragen, und sie zur Degradation an das lysosomale LAMP2 liefert (PubMed:11559757, PubMed:2799391, PubMed:36586411). Verwandte Referenzen: PMID:11559757, PMID:2799391, PMID:36586411
• Im immunologischen Kontext bindet HSPA8 bakterielles Lipopolysaccharid (LPS) und fördert die TNF-Sekretion durch Monozyten (PubMed:10722728, PubMed:11276205). Es assistiert auch bei der Präsentation von cytoplasmatischen Antigenen durch MHC-Klasse-II mittels Interaktion mit LAMP2 (PubMed:15894275). Verwandte Referenzen: PMID:10722728, PMID:11276205, PMID:15894275
• Darüber hinaus nimmt HSPA8 an der ER-assoziierten Degradation (ERAD) mit dem E3-Ligase STUB1 teil (PubMed:23990462) und am Clathrin-vermittelten Vesikel-Uncoating via DNAJC6 (nach Homologie). Verwandte Referenzen: PMID:23990462
• Das Protein lokalisiert sich in mehreren zellulären Kompartimenten, einschließlich Cytoplasma, Zellkern, Nukleolus, Melanosomen, Zellmembran und lysosomaler Membran, was seine vielfältigen Funktionen widerspiegelt.
• HSPA8 unterzieht sich verschiedenen post-translationalen Modifikationen, einschließlich Acetylierung, Phosphorylierung, Methylierung, ISGylierung und Sumoylierung, die seine Aktivität und Interaktionen feinabstimmen können.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Der Antikörper wurde gegen ein synthetisches Peptid hergestellt, das die Aminosäuren 547–646 im C-terminalen Bereich von humanem HSPA8 abdeckt. Dieses Epitop ist in Maus und Ratte konserviert (basierend auf der Kreuzreaktivität), was den Antikörper für Studien in diesen Spezies geeignet macht.
• Für Western Blotting wird eine Bande bei ca. 71 kDa erwartet. Endogenes HSPA8 ist in den meisten Zelllinien und Geweben reichlich vorhanden; erwägen Sie den Start mit 20–50 µg Ganzzell-Lysat von humanen (HeLa, HEK293), murinen (NIH/3T3) oder Ratten- (PC12) Zellen.
• In ELISA-Anwendungen verwenden Sie den Antikörper als Capture- oder Detektionsreagenz im Sandwich-Format; verifizieren Sie das Beschichtungsantigen und das Detektionssystem mit einem bekannten HSPA8-Recombinantprotein oder Peptidstandard.
• Da HSPA8 unter nativen Bedingungen mit zahlreichen Co-Chaperonen und Kundenproteinen interagiert, können nicht-reduzierende und native PAGE-Gele untersucht werden, um Proteinkomplexe zu erhalten.

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