Anti-GSDMD (Gesamtlänge+C-Terminus) Kaninchen-Monoklonaler Antikörper für WB, ELISA - P57764

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: GSDMD-Funktion und -Lokalisierung

• Gasdermin-D (GSDMD) ist ein Mitglied der Gasdermin-Familie und dient als Vorläufer eines porenformenden Proteins, das für die Pyroptose und die Abwehr des Wirts kritisch ist. Verwandte Referenzen: PMID:26375003, PMID:26375259, PMID:27281216
• Nach Spaltung durch entzündliche Caspasen (CASP1/4/5) wandert das N-terminale Fragment zur Plasmamembran, bindet Lipide der inneren Blattseite wie Phosphatidylinositolphosphate und oligomerisiert, um 10-15 nm Poren zu bilden, wodurch IL-1β und IL-18 freigesetzt und die Pyroptose ausgelöst wird. Verwandte Referenzen: PMID:27281216, PMID:27418190, PMID:29898893
• GSDMD-Poren vermitteln auch die Permeabilisierung der mitochondrialen Membran, was zur Freisetzung von mtDNA führt, und das N-terminale Fragment zeigt eine direkte bakterizide Aktivität gegen sowohl gramnegative als auch grampositive Bakterien. Verwandte Referenzen: PMID:27281216
• Im Dünndarm wirkt ein durch CASP3/7 gespaltenes Fragment als Transkriptions-Coaktivator für STAT1, fördert die Expression von CIITA und MHC-Klasse-II, um die Nahrungstoleranz aufrechtzuerhalten.
• GSDMD wird in differenzierten Zellen der Speiseröhre und des Magens exprimiert, und seine Aktivierung in Gehirn-Endothelzellen kann während übermäßiger Pyroptose zum Zusammenbruch der Blut-Hirn-Schranke führen.
• Posttranslationale Modifikationen umfassen Palmitoylierung, Phosphorylierung und Ubiquitinierung, und es gehört zur Gasdermin-Familie, die durch eine konservierte N-terminale porenbildende Domäne gekennzeichnet ist.
• Die Spaltung durch das Papain-Allergen erzeugt ein porenbildendes Fragment, das spezifisch IL-33 freisetzt und Typ-2-Entzündungen antreibt. Verwandte Referenzen: PMID:35794369

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen (aa 346-484) entspricht dem C-terminalen Teil; daher erkennt dieser Antikörper möglicherweise sowohl die vollständige Länge von GSDMD als auch das gespaltene C-terminale Fragment. Für den Western Blot sollten Sie die Detektion des endogenen Proteins unter inflammasomaktivierenden Bedingungen validieren, um gespaltene Spezies zu unterscheiden.
• Ein Band bei ca. 53 kDa repräsentiert die vollständige Länge von GSDMD; die Spaltung setzt die N-terminale porenbildende Domäne (~31 kDa) und das C-terminale Fragment (~22 kDa) frei. Verwenden Sie geeignete Kontrollen (z. B. LPS+ATP-behandelte Makrophagen), um die Spezifität zu bestätigen.
• Für ELISA kann der Antikörper als Capture- oder Detektionsreagenz geeignet sein. Erwägen Sie die Kombination mit einem N-terminal-spezifischen Antikörper, um die vollständige Länge von GSDMD im Vergleich zu gespaltenem GSDMD unterschiedlich zu quantifizieren. Optimieren Sie Beschichtungs- und Blockierungsbedingungen empirisch.
• Da GSDMD oligomere Poren bildet, können Löslichkeit und Konformation über verschiedene Probentypen hinweg variieren; Fügen Sie milde Detergenzien und Sonifikation in Lysepuffern hinzu, um eine effiziente Extraktion zu gewährleisten.

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