Anti-Glutaredoxin 1 (GLRX) Kaninchen-mAk für WB & ELISA - P35754

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: Glutaredoxin 1 Funktion und Lokalisierung

• Glutaredoxin-1 (GLRX), auch bekannt als Thioltransferase-1 (TTase-1), ist ein kleines Redox-Enzym, das beim Menschen vom GLRX-Gen kodiert wird (Gen-ID: 2745).
• Es weist Glutathion-Disulfid-Oxidoreduktase-Aktivität auf und katalysiert die Reduktion von niedermolekularen Disulfiden und Proteindisulfiden in Gegenwart von NADPH und Glutathion-Reduktase.
• GLRX gehört zur Glutaredoxin-Familie, charakterisiert durch ein redoxaktives CXXC-Motiv (Cys-Pro-Tyr-Cys), das die reversible Disulfidbindungsbildung und den Elektronentransport ermöglicht.
• Das Protein ist hauptsächlich im Zytoplasma lokalisiert, was mit seiner Rolle bei der Aufrechterhaltung der zellulären Redox-Homöostase übereinstimmt.
• Posttranslationale Modifikationen umfassen Acetylierung, die seine Aktivität oder Stabilität beeinflussen kann (wie durch Proteomik-Identifikation nahegelegt).
• Funktionelle Studien heben seine Beteiligung an der Redox-Regulation, dem Schutz vor oxidativem Stress und der Modulation der Signaltransduktion durch reversible Protein-Glutathionylierung hervor.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Der Antikörper wurde gegen ein synthetisches Peptid erzeugt, das die Aminosäuren 11-106 von humanem GLRX umspannt, eine Region, die bei Mensch, Maus und Ratte konserviert ist und mit der berichteten Kreuzreaktivität übereinstimmt.
• Für Western Blotting ist ein Band bei etwa 12 kDa zu erwarten; validieren Sie dies im geeigneten Probentyp (z.B. Zelllysaten von HeLa oder HEK293) und verwenden Sie reduzierende Bedingungen, um monomeres GLRX aufzulösen.
• Für ELISA-Anwendungen sollten Sie ein direktes oder Sandwich-Format unter Verwendung von gereinigtem rekombinantem GLRX oder biologischen Proben in Betracht ziehen; optimieren Sie die Beschichtungsbedingungen und die Detektionsantikörper.
• Angesichts der Rolle von GLRX in der Redox-Regulation können Lysepuffer eine Ergänzung mit alkylierenden Agenzien (z.B. NEM) erfordern, wenn Glutathionylierung oder Thiol-Disulfid-Status untersucht werden.

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