Anti-FAP polyklonaler Antikörper für IF/ICC, ELISA - Q12884

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: FAP-Funktion und -Lokalisierung

• FAP (Prolin-Endopeptidase FAP) ist ein Zelloberflächen-Glykoprotein-Serinprotease, auch bekannt als FAPalpha, Seprase und 170 kDa Melanom-membrangebundene Gelatinase. Es wird vom FAP-Gen kodiert und produziert durch alternatives Spleißen zwei Isoformen (Isoform 1 und Isoform 2).
• Es nimmt am Abbau der extrazellulären Matrix teil und zeigt sowohl Endopeptidase- als auch Dipeptidyl-Peptidase-Aktivität. Die Endopeptidase-Aktivität bevorzugt Ala/Ser-Gly-Pro-Ser/Asn/Ala-Konsensussequenzen und spaltet Substrate wie Alpha-2-Antiplasmin und SPRY2. Die Dipeptidyl-Peptidase-Aktivität hydrolysiert Prolinbindungen zwei Reste vom N-Terminus der Dipeptide entfernt, einschließlich der Neuropeptidhormone NPY, PYY, Substanz P und BNP32. Verwandte Referenzen: PMID:14751930 PMID:16223769 PMID:16410248 PMID:21314817
• FAP baut Gelatine und denaturiertes Kollagen Typ I ab, aber nicht native Kollagene I und IV, Vitronectin, Tenascin, Laminin, Fibronectin, Fibrin oder Kasein. Verwandte Referenzen: PMID:10347120 PMID:10455171 PMID:12376466
• Es ist an Gewebeumbildung, Fibrose, Wundheilung, Entzündung und Tumorwachstum beteiligt. Bei Krebs fördert es Zelladhäsion, Migration, Invasion, Angiogenese, Kollagenabbau und reduziert die antitumorale Immunität. Es wirkt auch als Tumorsuppressor in melanozytären Zellen über einen Serinprotease-unabhängigen Mechanismus.
• Subzellulär lokalisiert sich FAP an der Zellmembran (einschließlich Lamellipodium, Invadopodium und Ruffle-Membranen), der Zelloberfläche und kann sezerniert oder zytoplasmatisch sein. Seine Membranform assoziiert mit DPP4, PLAUR oder Integrinen für perizelluläre Proteolyse.
• Das Protein ist ein Transmembran-Glykoprotein mit einem Signalanker, Disulfidbrücken und einer Serinprotease-Domäne. Zu den wichtigsten posttranslationalen Modifikationen gehören Glykosylierung und Spaltung an Paaren basischer Reste.
• Gewebsspezifität: Wird in aktivierten Fibroblasten in heilenden Wunden, Tumorstroma (reaktive stromale Fibroblasten), aktivierten hepatischen Sternzellen und Gliomzellen exprimiert. Nicht in normaler Leber nachgewiesen. Isoformen werden in Melanom-, Karzinom- und Fibroblasten-Zelllinien exprimiert.
• Förderung der Angiogenese und Modulation der Apoptose gehören zu seinen Schlagworten und spiegeln seine funktionellen Rollen bei Krebs und Wundheilung wider.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht den Aminosäuren 481–580 von humanem FAP, einem Bereich innerhalb der katalytischen Domäne; stellen Sie sicher, dass dieses Epitop in Ihrem Assay-Format zugänglich ist.
• Für IF/ICC sorgen Sie für geeignete Permeabilisierungs- und Fixierungsprotokolle, da FAP membrangebunden ist; validieren Sie die Färbung in Ihrer spezifischen Zelllinie oder Ihrem Gewebetyp.
• Für ELISA sollten Sie eine Paarung mit einem Fang-Antikörper in Betracht ziehen, um einen Sandwich-ELISA einzurichten; bewerten Sie Linearität und Empfindlichkeit unter Verwendung von rekombinantem FAP oder relevanten biologischen Proben.
• Die Kreuzreaktivität wird nur für Mensch berichtet; bestätigen Sie die Reaktivität bei Verwendung anderer Spezies.

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