Anti-DHODH Kaninchen-Polyklonaler Antikörper für WB, ELISA - O35435

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: DHODH-Funktion und -Lokalisation

• DHODH (Dihydroorotat-Dehydrogenase (Chinon), mitochondrial), auch bekannt als Dihydroorotat-Oxidase, ist ein Schlüsselenzym im Pyrimidinstoffwechsel.
• Es katalysiert die Oxidation von Dihydroorotat zu Orotat unter Verwendung von Chinon als Elektronenakzeptor, ein essenzieller Schritt in der de novo-Biosynthese von Uridinmonophosphat (UMP).
• Diese Reaktion verknüpft den Pyrimidin-Biosyntheseweg mit der mitochondrialen Elektronentransportkette und unterstreicht seine Rolle im zellulären Nukleotidgleichgewicht.
• DHODH ist in der inneren Mitochondrienmembran lokalisiert, was mit seiner Funktion in einem membrangebundenen Prozess übereinstimmt.
• Das Protein fungiert als Flavoprotein, nutzt Flavinmononukleotid (FMN) als Cofaktor und zeigt Oxidoreduktase-Aktivität.
• Seine kritische Rolle bei der UMP-Produktion macht es wichtig für sich schnell proliferierende Zellen und zu einem potenziellen Ziel für therapeutische Interventionen bei bestimmten Krankheiten.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht den Aminosäuren 77–395 der murinen DHODH und zielt wahrscheinlich auf die zentrale Region des Proteins ab. Die Antikörperspezifität sollte mittels rekombinantem Protein oder biologischen Proben, die das Ziel exprimieren, verifiziert werden.
• Für die Western-Blot-Analyse ist eine Bande bei etwa 43 kDa zu erwarten; geeignete Ladekontrollen und Molekulargewichtsmarker werden empfohlen.
• Bei ELISA-Anwendungen kann eine Optimierung der Beschichtungsantigen-Konzentration und der Antikörperverdünnung für ein optimales Signal-Rausch-Verhältnis erforderlich sein.
• Eine Kreuzreaktivität mit humaner DHODH ist angegeben; Anwender sollten die Leistung jedoch in ihrer spezifischen Probenmatrix und experimentellen Einrichtung unabhängig validieren.

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