Anti-CRYBB1 Kaninchen-Polyklonaler Antikörper für WB, ELISA - P53674

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: Beta-Crystallin B1 Funktion und Lokalisierung

• Beta-Crystallin B1 (CRYBB1) ist ein wichtiges Strukturprotein der Wirbeltieraugenlinse, entscheidend für die Aufrechterhaltung der Linsentransparenz und der Brechungsfunktion.
• Gehört zur Beta/Gamma-Crystallin-Superfamilie, charakterisiert durch Greek-Key-Motive; das Protein umfasst zwei Domänen, die eine stabile globuläre Struktur bilden.
• Posttranslationale Modifikationen, einschließlich Acetylierung, wurden identifiziert und können die Protein-Stabilität und -Wechselwirkungen regulieren.
• Mutationen in CRYBB1 sind mit kongenitalem Katarakt (Katarakt Typ 17, CTRCT17) assoziiert, was seine essentielle Rolle in der Linsenbiologie unterstreicht.
• Die dreidimensionale Struktur von Beta-Crystallin B1 wurde bestimmt und bietet einen Rahmen zum Verständnis seiner Widerstandsfähigkeit gegen Aggregation.
• Ein linsenspezifisches Protein; die CRYBB1-Expression ist weitgehend auf Linsenfasernzellen beschränkt, ohne signifikante extra-lentikuläre Expression.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das verwendete Immunogen entspricht dem humanen CRYBB1-Vollprotein (Reste 1-252), was darauf hindeutet, dass der Antikörper neben denaturierten Formen auch die native Konformation erkennen kann; Bedingungen für reduzierende und nicht-reduzierende SDS-PAGE sollten optimiert werden.
• Für Western Blot wird ein Band von etwa 28 kDa in Human- und Mauslinsenlysaten erwartet; geeignete positive und negative Kontrollen laden.
• Für ELISA-Anwendungen sollte rekombinantes CRYBB1 als Standard verwendet und der Antikörper titriert werden, um optimale Arbeitskonzentrationen zu bestimmen.
• Als polyklonaler Antikörper ist eine Charge-zu-Charge-Variabilität zu erwarten; jede neue Charge sollte im vorgesehenen Assaysystem validiert werden.

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