Anti-Cathepsin L/V/K/H Kaninchen-monoklonaler Antikörper für WB, IHC-P, ELISA - P07711/O60911/P43235/P09668

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von Cathepsin L

• Procathepsin L (Cathepsin L1), auch bekannt als major excreted protein (MEP), ist eine lysosomale Cysteinprotease, die vom CTSL-Gen kodiert wird. Sie gehört zur Peptidase-C1-Familie und teilt eine hohe Homologie mit den Cathepsinen V, K und H.
• Als Thiolprotease ist Cathepsin L essenziell für den allgemeinen Proteinumsatz in Lysosomen. Sie beteiligt sich an vielfältigen Prozessen einschließlich der Antigenprozessierung in thymischen Epithelzellen, der Knochenumbildung und der proteolytischen Freisetzung des Schilddrüsenhormons Thyroxin aus Thyreoglobulin.
• Cathepsin L baut Elastin bei neutralem pH ab und reichert sich im extrazellulären Raum antigenpräsentierender Zellen an, was zur Umgestaltung der extrazellulären Matrix während Entzündungen beiträgt. Sie generiert außerdem den Angiogenese-Inhibitor Endostatin aus Kollagen XVIII. Zugehörige Referenzen: PMID:10716919
• In Zellen ohne TMPRSS2 erleichtert Cathepsin L den Eintritt von SARS-CoV, SARS-CoV-2 und anderen Coronaviren, indem sie Spike-Glykoproteine in Lysosomen spaltet und so die Membranfusion ermöglicht. Zugehörige Referenzen: PMID:16339146
  PMID:18562523
  PMID:32142651
  PMID:16081529
  PMID:26953343
• Alternativer Translationsstart erzeugt Isoformen ohne Signalpeptid, die im Kern lokalisieren und den Transkriptionsfaktor CUX1 spalten, wodurch der Zellzyklusablauf moduliert wird. Zugehörige Referenzen: PMID:15099520
• Cathepsin L ist hauptsächlich in Lysosomen lokalisiert, kann aber auch unter bestimmten Bedingungen an der apikalen Zellmembran, in sekretorischen Vesikeln (z. B. Chromaffinen Granula), im extrazellulären Raum und im Kern gefunden werden.
• Wichtige posttranslationale Modifikationen sind Glykosylierung und Disulfidbrückenbildung. Das Enzym wird als inaktives Zymogen (Procathepsin L) synthetisiert und durch proteolytische Spaltung aktiviert. Seine reife Form wandert bei SDS-PAGE bei etwa 38 kDa, während das vollständige Präprotein etwa 37,6 kDa groß ist.

Experimentelle Anleitung und Technische Tipps

• Das Immunogen ist ein synthetisches Peptid aus der konservierten Region (AS 50–150) von humanem Cathepsin L, was wahrscheinlich die Kreuzreaktivität mit den Cathepsinen V, K und H erklärt. Bei der Interpretation von Ergebnissen sollten Sie die mögliche Detektion mehrerer Familienmitglieder berücksichtigen.
• Für das Western Blotting ist unter reduzierenden Bedingungen eine Bande nahe 38 kDa zu erwarten. Beachten Sie, dass Procathepsin L (~37,5 kDa) und seine prozessierten Formen je nach Probenvorbereitung und zellulärem Kontext ebenfalls sichtbar sein können.
• Bei der Immunhistochemie (IHC-P) können Antigen-Retrieval-Verfahren erforderlich sein, um Epitope in formalinfixierten Geweben aufzudecken. Eine Optimierung der Retrieval-Bedingungen (z. B. Citrat- vs. EDTA-Puffer, pH-Wert und Erwärmung) wird empfohlen.
• Für die ELISA kann dieser Antikörper als Fang- oder Detektionsreagenz geeignet sein. Validieren Sie ihn in der entsprechenden Probenmatrix (z. B. Zelllysate, Gewebeextrakte oder biologische Flüssigkeiten) und bestätigen Sie die Spezifität mit rekombinanten Proteinkontrollen.
• Angesichts der Expression in einer Vielzahl von Geweben und Zelltypen, einschließlich Immunzellen und Epithelien, sollten Sie geeignete Positiv- und Negativkontrollen einschließen. Für Studien zum viralen Eintritt beachten Sie, dass Cathepsin L in sauren Kompartimenten wirkt; Inhibitoren wie Leupeptin oder E-64 können zur Bestätigung der Spezifität verwendet werden.

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