Anti-Caspase-8 Kaninchen-Polyklonaler Antikörper für WB, IHC-P, IF/ICC, ELISA - Q14790

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: Caspase-8-Funktion und -Lokalisation

• CASP8 kodiert eine Thiolprotease, die als molekularer Schalter für Apoptose, Nekroptose und Pyroptose dient und entscheidend ist, um Gewebeschäden während der Embryonalentwicklung und im Erwachsenenalter zu verhindern. Verwandte Referenzen: PMID:23516580, PMID:35338844, PMID:35446120
• In der extrinsischen Apoptose wird CASP8 über den Adapter FADD an Todesrezeptoren (FAS/TNFRSF1A) rekrutiert, wodurch der Todes-induzierende Signalkomplex (DISC) gebildet wird, in dem es proteolytisch aktiviert wird. Verwandte Referenzen: PMID:8681376, PMID:8681377, PMID:9184224
• Aktiviertes CASP8 spaltet und aktiviert nachgeschaltete Effektor-Caspasen (CASP3, CASP4, CASP6, CASP7, CASP9, CASP10) sowie BID und verbindet so die Todesrezeptor-Signalgebung mit dem mitochondrialen Apoptoseweg. Verwandte Referenzen: PMID:16916640, PMID:8962078, PMID:9006941
• CASP8 wirkt auch als negativer Regulator der Nekroptose, indem es RIPK1 an Asp-324 spaltet und so TNF-induzierte Nekroptose und Entzündung begrenzt. Verwandte Referenzen: PMID:31827280, PMID:31827281
• In der Pyroptose spaltet CASP8 Gasdermin-C und -D (GSDMC, GSDMD) und erzeugt porenbildende N-terminale Fragmente, die eine Membranpermeabilisierung auslösen. Verwandte Referenzen: PMID:32929201, PMID:34012073
• Subzellulär lokalisiert CASP8 im Zytoplasma, Zellkern und Zellfortsätzen wie Lamellipodien.
• Die Isoformen 1, 5 und 7 sind weit verbreitet exprimiert, mit den höchsten Konzentrationen in peripheren Blutleukozyten, Milz, Thymus und Leber; alternativ gespleißte Isoformen ohne katalytische Aktivität können als dominant-negative Inhibitoren der Caspase-Kaskade wirken. Verwandte Referenzen: PMID:12010809

Experimentelle Leitfäden und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht der C-terminalen Region (aa 376–479) der humanen Caspase-8; sowohl die Vollversion als auch gespaltene Fragmente können im Western Blot detektiert werden – validieren Sie die Bandenmuster in Ihrem experimentellen System.
• Für den Western Blot ist eine Bande bei etwa 55 kDa für das Proenzym zu erwarten; zusätzliche Banden, die aktive gespaltene Fragmente darstellen, können nach Apoptose-Induktion auftreten.
• Für die Immunhistochemie (IHC-P) sollten Sie eine Antigen-Demaskierung mit Citrat- oder Tris-EDTA-Puffer in Betracht ziehen und die Blockierbedingungen für Ihr Gewebe optimieren.
• Für die Immunfluoreszenz (IF/ICC) passen Sie Fixierung und Permeabilisierung an, um Antigenzugänglichkeit und morphologische Erhaltung auszubalancieren.
• Basierend auf Herstellerangaben wird eine Kreuzreaktivität des Antikörpers mit Maus und Ratte vorhergesagt; führen Sie eine Sequenzalignment-Analyse durch, um die Epitop-Konservierung bei der Arbeit mit anderen Spezies zu bestätigen.

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