Anti-BPI Kaninchen-Polyklonaler Antikörper für WB, ELISA - P17213

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: BPI-Funktion und -Lokalisierung

• Das bakterizide Permeabilitäts-steigernde Protein (BPI) ist ein 53,9 kDa sekretiertes Glykoprotein, das zur BPI/LBP/Plunc-Superfamilie gehört, auch bekannt als CAP 57. Es wird beim Menschen durch das BPI-Gen kodiert.
• BPI übt eine starke antimikrobielle Aktivität selektiv gegen viele gramnegative Bakterien aus, indem es mit hoher Affinität an Lipopolysaccharide (LPS) in der äußeren Bakterienmembran bindet, was zu einer Permeabilisierung der Membran und zum Abtöten der Bakterien führt.
• Spezifisch zeigt rekombinantes BPI antibakterielle Aktivität gegen Pseudomonas aeruginosa, und diese Aktivität wird durch überschüssiges LPS desselben Organismus neutralisiert, was eine LPS-abhängige Zielrichtung bestätigt.
• Das Protein lokalisiert sich hauptsächlich an die Membran der zytoplasmatischen Granula in myeloischen Zellen und wird bei Neutrophilenaktivierung sezerniert, wobei es eine kritische Rolle in der angeborenen Immunabwehr spielt.
• Die Gewebeexpression ist auf Zellen der myeloischen Linie beschränkt, einschließlich Neutrophilen und Monozyten, was konsistent mit seiner Funktion in der frühen Wirtsabwehr gegen bakterielle Infektionen ist.
• Posttranslationale Modifikationen umfassen die Bildung von Disulfidbrücken und Glykosylierung, wie durch UniProt-Schlüsselwörter angegeben, was wahrscheinlich für die strukturelle Stabilität und Aktivität wichtig ist.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht den Aminosäuren 248–487 innerhalb der C-terminalen Region des menschlichen BPI. Diese Region unterscheidet sich von der N-terminalen LPS-Bindungsdomäne, was möglicherweise die Erkennung sowohl des全长-BPI als auch von C-terminalen Fragmenten ermöglicht.
• Für den Western Blot (WB) sollten Sie die Verwendung von reduzierten und nicht-reduzierten Bedingungen in Betracht ziehen, um die von Disulfidbrücken abhängige Wanderung zu bewerten, da BPI mehrere Disulfidverknüpfungen enthält, die das scheinbare Molekulargewicht beeinflussen können.
• In ELISA-Anwendungen eignet sich der Antikörper möglicherweise zum Nachweis von nativem oder rekombinantem BPI in Lösung; jedoch sollten die optimalen Beschichtungsbedingungen und Antikörperverdünnungen empirisch bestimmt werden.
• Angesichts der auf myeloische Zellen beschränkten Expression sollte die Spezifität des Antikörpers in relevanten positiven Kontrollzelllinien (z. B. differenzierte HL-60 oder primäre Neutrophile) validiert werden, und wo möglich sollten Knockout-Kontrollen oder blockierende Peptide einbezogen werden.
• Die Kreuzreaktivität mit Maus-BPI (vorhergesagt) sollte experimentell im Zielsamplesystem bestätigt werden, da die Sequenzhomologie in der Immunogenregion variieren kann.

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