Anti-ApoM-Polyklonaler Antikörper für WB, IHC-P, IF/ICC, ELISA - O95445

Kernproduktspezifikationen und Parameter

Biologischer Hintergrund: Funktion und Lokalisation von Apolipoprotein M

• Apolipoprotein M (ApoM) ist ein Plasmaprotein, das hauptsächlich in der Leber und den Nieren exprimiert wird, und ist auch als Protein G3a bekannt.
• Es ist ein sekretiertes Protein, das mit High-Density-Lipoprotein (HDL) assoziiert ist und wahrscheinlich eine Rolle beim Lipidtransport spielt.
• ApoM kann eine Vielzahl hydrophober Liganden binden, darunter Sphingosin-1-phosphat, Myristinsäure, Palmitinsäure, Stearinsäure, Retinol, all-trans-Retinsäure und 9-cis-Retinsäure, was auf eine Funktion bei der Verteilung dieser Moleküle hindeutet.
• Das Gen unterliegt einem alternativen Spleißen, wie durch das Schlüsselwort „Alternatives Spleißen“ angezeigt, obwohl spezifische Isoformen neben der kanonischen Sequenz hier nicht detailliert beschrieben werden.
• Als Bestandteil von HDL-Partikeln trägt ApoM zur strukturellen Integrität und zum funktionellen Repertoire dieser Lipoproteinkomplexe bei.
• Posttranslationale Modifikationen umfassen Glykosylierung (wie durch das Schlüsselwort „Glykoprotein“ vermerkt) und das Vorhandensein von Disulfidbrücken, die für die korrekte Faltung und Stabilität wichtig sein können.
• Seine Anwesenheit im sekretierten Proteom und seine Identifizierung durch massenspektrometrische Proteomik bestätigen seine extrazelluläre Lokalisation und erleichtern die Bemühungen zur Entdeckung von Biomarkern.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen deckt die Aminosäuren 22–188 von menschlichem ApoM ab und stellt einen großen Teil des reifen Proteins dar; dieses Design unterstützt die Erkennung der nativen sekretierten Form in Anwendungen wie ELISA und IF/ICC.
• Der Antikörper ist für WB, IHC-P, IF/ICC und ELISA angegeben. Für IHC-P sollte eine Validierung in menschlichen Leber- oder Nierenschnitten in Betracht gezogen werden, wo ApoM stark exprimiert wird.
• Eine Kreuzreaktivität wird für Mensch, Maus und Ratte berichtet. Für Nagetierstudien sollte die Spezifität im entsprechenden Gewebe oder Zellmodell überprüft werden, da die Sequenzidentität in der Immunogenregion leicht variieren kann.
• Das vorhergesagte Molekulargewicht des unmodifizierten Proteins beträgt 21,253 kDa, aber das Datenblatt listet 21 kDa auf; Glykosylierung kann zu einer Verschiebung des scheinbaren Molekulargewichts im SDS-PAGE führen. Ziehen Sie die Verwendung geeigneter Positivkontrollen und die Optimierung der Ladebedingungen in Betracht.
• Bei Verwendung für WB können reduzierte Proben eine Bande in der Nähe von 21 kDa zeigen; Disulfidbrücken können jedoch die Wanderung unter nicht-reduzierenden Bedingungen beeinflussen.

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