Anti-ACAD9 Kaninchen-Polyklonaler Antikörper für WB und ELISA - Q9H845

Kernproduktspezifikationen und -parameter

Biologischer Hintergrund: ACAD9-Funktion und -Lokalisierung

• ACAD9 ist ein bifunktionales mitochondriales Protein, das sowohl an der Fettsäureoxidation (FAO) als auch an der Biogenese des mitochondrialen Komplex I (CI) beteiligt ist. Seine Rolle bei der CI-Montage wird über den mitochondrialen Komplex-I-Assembly(MCIA)-Komplex vermittelt, zusammen mit NDUFAF1 und ECSIT, und ist unabhängig von seiner FAO-Aktivität.
  Verwandte Referenzen: PMID:20816094 PMID:24158852 PMID:32320651

• Die Bindung von ECSIT löst eine große Konformationsänderung aus, die ACAD9 von einem FAO-Enzym zu einem CI-Assembly-Faktor umschaltet.
  Verwandte Referenzen: PMID:38086790

• Als Acyl-CoA-Dehydrogenase katalysiert ACAD9 den ersten Schritt der mitochondrialen FAO, indem es langkettige Fettsäureacyl-CoA-Thioester dehydriert, wobei es eine Vorliebe für ungesättigte Substrate (z. B. Linoleat, Linolenat) hat und das Elektronentransport-Flavoprotein (ETF) als Elektronenakzeptor verwendet.
  Verwandte Referenzen: PMID:12359260 PMID:16020546 PMID:17564966

• ACAD9 lokalisiert sich an der inneren Mitochondrienmembran.

• Das Protein ist ubiquitär exprimiert, mit höchsten Spiegeln in Herz, Skelettmuskel und dem zentralen Nervensystem; im Gehirn ist es besonders reichlich in Purkinje-Neuronen und der Körnerschicht des Kleinhirns vorhanden.
  Verwandte Referenzen: PMID:12359260 PMID:17564966 PMID:21237683

• ACAD9 ist ein Mitglied der Acyl-CoA-Dehydrogenase-Familie und weist strukturelle Homologie zu ACADVL und ACADL auf.

• Posttranslationale Modifikationen umfassen Acetylierung und Phosphorylierung, die seine dualen Funktionen regulieren können.

• Pathogene Varianten in ACAD9 sind mit einem Mangel an mitochondrialem Komplex I, nukleärer Typ 20 (MC1DN20), assoziiert.

Experimentelle Anleitung und technische Tipps

• Das Immunogen entspricht den Aminosäuren 1–270 (N-terminale Region) von humanem ACAD9, was darauf hindeutet, dass der Antikörper die N-terminale Domäne erkennt. Überprüfen Sie dies im entsprechenden Probenystem.
• Für Western Blot wird eine Bande bei ca. 69 kDa in humanen und murinen Zelllysaten erwartet. Fügen Sie geeignete positive und negative Kontrollen hinzu.
• Der Antikörper ist für ELISA validiert; erwägen Sie eine Standardoptimierung von Beschichtungsantigen und Detektionsbedingungen für Ihr spezifisches Assay-Format.
• Bei der Untersuchung der Komplex-I-Montage oder FAO-Aktivität kombinieren Sie dies mit Funktionsassays, um die Zielmodulation zu bestätigen.

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